A peptidek és polipeptidek nómenklatúrája. Természetes peptidek: glutation, karnozin, anszerin, gramicidin s, oxitocin, enkefalinok
Az ACTH hatásmechanizmusára vonatkozó adatok a szteroid hormonok szintézisében az adenilát-cikláz rendszer jelentős szerepére utalnak. Úgy gondolják, hogy az ACTH kölcsönhatásba lép a sejtmembrán külső felületén lévő specifikus receptorokkal (a receptorokat fehérjék képviselik más molekulákkal, különösen sziálsavval komplexben). A jel ezután a sejtmembrán belső felületén található adenilát-cikláz enzimhez jut, amely katalizálja az ATP lebomlását és a cAMP képződését. Ez utóbbi aktiválja a protein-kinázt, amely viszont az ATP részvételével foszforilálja a kolinészterázt, amely a koleszterin-észtereket szabad koleszterinné alakítja, amely bejut a mellékvese mitokondriumába, amely tartalmazza az összes olyan enzimet, amely katalizálja a koleszterin kortikoszteroidokká történő átalakulását. Szomatotrop hormon (GH, növekedési hormon, szomatotropin) az agyalapi mirigy elülső részének acidofil sejtjeiben szintetizálódik, koncentrációja az agyalapi mirigyben 5-15 mg/1 g szövet. Az emberi GH 191 aminosavból áll, és két diszulfidkötést tartalmaz; Az N- és C-terminális aminosavakat a fenilalanin képviseli, az STH biológiai hatásainak széles skálája van. A test minden sejtjére hatással van, meghatározva a szénhidrátok, fehérjék, lipidek és ásványi anyagok metabolizmusának intenzitását. Fokozza a fehérje, DNS, RNS és glikogén bioszintézisét, és egyben elősegíti a raktárból származó zsírok mobilizálását, valamint a magasabb zsírsavak és glükóz lebontását a szövetekben. Az asszimilációs folyamatok aktiválása mellett, amihez a testméret növekedése és a csontváz növekedése társul, a növekedési hormon koordinálja és szabályozza az anyagcsere folyamatokat. Ennek a hormonnak a biológiai hatásai közül sok egy speciális fehérjefaktoron keresztül történik, amely a májban képződik a hormon - szomatomedin - hatására. Természeténél fogva kiderült, hogy egy mol-tartalmú peptid. 8000 súlyú. Pajzsmirigy-stimuláló hormon (TSH, tirotropin) egy komplex glikoprotein, ráadásul két α- és β-alegységet tartalmaz, amelyek külön-külön nem rendelkeznek biológiai aktivitással – mondják. tömege körülbelül 30 000. A tirotropin szabályozza a pajzsmirigy fejlődését és működését, valamint szabályozza a pajzsmirigyhormonok bioszintézisét és kiválasztódását a vérbe. A tirotropin α- és β-alegységeinek elsődleges szerkezetét teljesen megfejtették: 96 aminosavat tartalmazó α-alegység; a humán tirotropin β-alegysége, amely 112 aminosavat tartalmaz, Gonadotrop hormonokhoz (gonadotropinokhoz) ide tartozik a tüszőstimuláló hormon (FSH, follitropin) és a luteinizáló hormon (LH, lutropin). Mindkét hormon az agyalapi mirigy elülső lebenyében szintetizálódik, és összetett fehérjék - glikoproteinek egy mol-mal. súlya 25 000. Szabályozzák a szteroid és a gametogenezist az ivarmirigyekben. A follitropin nőknél a petefészkekben a tüszők érését, a férfiaknál pedig a spermatogenezist okozza. A lutropin serkenti a nőstényekben az ösztrogén és a progeszteron szekrécióját, valamint a sárgatest kialakulásával a tüszőrepedést, a férfiaknál pedig a tesztoszteron szekréciót és az intersticiális szövetek kialakulását. A gonadotropinok bioszintézisét, mint már említettük, a hypothalamus gonadoliberin hormonja szabályozza.A lutropin két α- és β-alegységből áll: a hormon α-alegysége 89 aminosavat tartalmaz az N-terminálisról, és jellegében különbözik 22 aminosav.
29. Az agyalapi mirigy hátsó lebenyének hormonjai: vazopresszin, oxitocin. Kémiai természet. Hatásmechanizmusuk, biológiai hatás. E hormonok termelésének hiányával összefüggő testfunkciós zavarok.
Hormonok vazopresszin és oxitocin riboszomális úton szintetizálódik. Mindkét hormon a következő szerkezetű nonapeptid: A vazopresszin két aminosavban különbözik az oxitocintól: izoleucin helyett az N-terminálistól a 3. pozícióban fenilalanint, a 8. pozícióban pedig arginint tartalmaz leucin helyett. Az oxitocin fő biológiai hatása emlősökben a szülés során a méh simaizmainak és az emlőmirigyek alveolusai körüli izomrostok összehúzódásának stimulálásával jár, ami tejelválasztást okoz. A vazopresszin serkenti az erek simaizomrostjainak összehúzódását, erős vazopresszor hatást fejt ki, de fő szerepe a szervezetben a vízanyagcsere szabályozása, innen ered a második neve, az antidiuretikus hormon. Kis koncentrációban (0,2 ng/1 kg testtömeg) a vazopresszin erős antidiuretikus hatással rendelkezik - serkenti a víz fordított áramlását a vesetubulusok membránjain keresztül. Normális esetben a vérplazma ozmotikus nyomását és az emberi szervezet vízháztartását szabályozza. Patológiával, különösen az agyalapi mirigy hátsó lebenyének sorvadásával, diabetes insipidus alakul ki, amely betegség rendkívül nagy mennyiségű folyadék felszabadulásával jellemezhető a vizeletben. Ebben az esetben a vesetubulusokban a vízfelvétel fordított folyamata megszakad.
Oxitocin
vazopresszin
30. Pajzsmirigyhormonok: trijódtironin és tiroxin. Kémiai természet, bioszintézis. A hormonok hatásmechanizmusa molekuláris szinten, biológiai hatás. Az anyagcsere változásai hyperthyreosisban. Az endemikus golyva kialakulásának mechanizmusa és megelőzése.
Tiroxin és trijódtironin– a pajzsmirigy follikuláris részének fő hormonjai. Ezen hormonokon kívül (amelyek bioszintéziséről és funkcióiról az alábbiakban lesz szó) egy peptid hormon szintetizálódik speciális sejtekben - az úgynevezett parafollikuláris sejtekben vagy a pajzsmirigy C-sejtjeiben, amelyek biztosítják a kalcium állandó koncentrációját. a vérben. ≪-nek nevezték el kalcitonin≫. A kalcitonin biológiai hatása egyenesen ellentétes a mellékpajzsmirigy hormon hatásával: azt a reszorpciós folyamatok elnyomását okozza a csontszövetben, és ennek megfelelően hipokalcémiát és hypophosphataemiát. Az L-tironinból könnyen szintetizálódik a pajzsmirigyhormon, a tiroxin, amely a gyűrűszerkezet 4 pozíciójában tartalmaz jódot.A pajzsmirigyhormonok biológiai hatása a szervezet számos élettani funkciójára kiterjed. Különösen a hormonok szabályozzák az alapanyagcsere sebességét, a szövetek növekedését és differenciálódását, a fehérje-, szénhidrát- és lipidanyagcserét, a víz-elektrolit anyagcserét, a központi idegrendszer aktivitását, az emésztőrendszert, a vérképzést, a szív- és érrendszer működését, a szükségletet. vitaminokra, a szervezet fertőzésekkel szembeni ellenálló képességére stb. A pajzsmirigy alulműködés korai gyermekkorban egy olyan betegség kialakulásához vezet, amelyet a szakirodalom ún. kreténizmus. A növekedés leállása, a bőr, a haj, az izmok specifikus változásai és az anyagcsere-folyamatok sebességének éles csökkenése mellett mély mentális zavarok is megfigyelhetők a kreténizmussal; A specifikus hormonkezelés ebben az esetben nem ad pozitív eredményt. A pajzsmirigy fokozott működése (hiperfunkció) okozza a fejlődést hyperthyreosis
L-tiroxin L-3,5,3"-trijódtironin
31. A mellékvesekéreg hormonjai: glükokortikoidok, mineralokortikoidok. Kémiai természet. Hatásmechanizmus molekuláris szinten. Szerepük a szénhidrát-, ásványianyag-, lipid- és fehérjeanyagcsere szabályozásában.
A biológiai hatás természetétől függően a mellékvesekéreg hormonjait hagyományosan glükokortikoidokra (a szénhidrátok, fehérjék, zsírok és nukleinsavak metabolizmusát befolyásoló kortikoszteroidokra) és mineralokortikoidokra (a sók és sók anyagcseréjét elsődlegesen befolyásoló kortikoszteroidokra) osztják. víz). Az első a kortikoszteron, a kortizon, a hidrokortizon (kortizol), a 11-dezoxikortizol és a 11-dehidrokortikoszteron, a második a dezoxikortikoszteron és az aldoszteron. Szerkezetük, valamint a koleszterin, az ergoszterol, az epesavak, a D-vitaminok, a nemi hormonok és számos más anyag szerkezete a ciklopentán-perhidrofenantrén kondenzált gyűrűrendszerén alapul. Glükokortikoidok változatos hatást gyakorolnak az anyagcserére a különböző szövetekben. Az izom-, nyirok-, kötő- és zsírszövetekben a katabolikus hatást mutató glükokortikoidok csökkentik a sejtmembránok permeabilitását, és ennek megfelelően gátolják a glükóz és az aminosavak felszívódását; ugyanakkor a májban ellentétes hatást fejtenek ki. A glükokortikoid expozíció végeredménye a hiperglikémia kialakulása, főként a glükoneogenezis következtében. Mineralokortikoidok(dezoxikortikoszteron és aldoszteron) főként a nátrium, kálium, klór és víz anyagcseréjét szabályozzák; hozzájárulnak a nátrium- és kloridionok visszatartásához a szervezetben, valamint a káliumionok vizelettel történő kiválasztásához. Úgy tűnik, a nátrium- és kloridionok a vese tubulusaiban újra felszívódnak, cserébe más anyagcseretermékek kiválasztásáért,
kortizol
32. Parathyroid hormon és calcitonin. Kémiai természet. Hatásmechanizmus molekuláris szinten. Hatása a kalcium-anyagcserére, hiperkalcémiára és hipokalcémiára.
A fehérjehormonok közé tartozik a mellékpajzsmirigy hormon (mellékpajzsmirigy hormon). Ezeket a mellékpajzsmirigyek szintetizálják. A szarvasmarha mellékpajzsmirigyhormon molekula 84 aminosavból áll, és egy polipeptidláncból áll. Azt találták, hogy a mellékpajzsmirigy hormon részt vesz a kalciumkationok és a kapcsolódó foszforsav-anionok koncentrációjának szabályozásában a vérben. Az ionizált kalcium biológiailag aktív formának számít, koncentrációja 1,1-1,3 mmol/l között van. A kalciumionokról kiderült, hogy számos létfontosságú fiziológiai folyamathoz nélkülözhetetlen tényezők, amelyek nem helyettesíthetők más kationokkal: izomösszehúzódás, neuromuszkuláris gerjesztés, véralvadás, sejtmembrán permeabilitás, számos enzim aktivitása stb. Ezért ezekben a folyamatokban a táplálékban lévő kalcium hosszan tartó hiánya vagy a bélben való felszívódásának megsértése által okozott bármilyen változás a parathormon fokozott szintéziséhez vezet, ami elősegíti a kalcium sók (citrátok és foszfátok formájában) kimosódását. a csontszövet és ennek megfelelően a csontok ásványi és szerves összetevőinek elpusztítása. A mellékpajzsmirigyhormon másik célszerve a vese. A mellékpajzsmirigy hormon csökkenti a foszfát reabszorpcióját a vese disztális tubulusaiban és fokozza a kalcium tubuláris reabszorpcióját.Speciális sejtekben - az úgynevezett parafollikuláris sejtekben, vagy a pajzsmirigy C-sejtjeiben peptid jellegű hormon szintetizálódik, állandó kalciumkoncentráció biztosítása a vérben - kalcitonin. Képlet:
A kalcitonin egy diszulfidhidat tartalmaz (az 1. és 7. aminosav között), és egy N-terminális cisztein és egy C-terminális prolinamid jellemzi. A kalcitonin biológiai hatása közvetlenül ellentétes a mellékpajzsmirigy-hormon hatásával: a csontszövetben a reszorpciós folyamatok elnyomását, és ennek megfelelően hipokalcémiát és hypophosphataemiát okoz. Így az ember és az állat vérének kalciumszintjének állandóságát elsősorban a mellékpajzsmirigyhormon, a kalcitriol és a kalcitonin, azaz a kalcitonin biztosítja. a pajzsmirigy és a mellékpajzsmirigy hormonjai, valamint a D3-vitaminból származó hormon. Ezt figyelembe kell venni ezeken a mirigyeken végzett sebészeti terápiás manipulációk során.
33. A mellékvesevelő hormonjai - katekolaminok: adrenalin és noradrenalin. Kémiai természet és bioszintézis. A hormonok hatásmechanizmusa molekuláris szinten, szerepük a szénhidrát-, zsír- és aminosav-anyagcsere szabályozásában. Anyagcserezavarok a mellékvese betegségeiben.
Ezek a hormonok szerkezetileg a tirozin aminosavra emlékeztetnek, amelytől a gyűrűben és az oldallánc β-szénatomján további OH-csoportok jelenlétében, valamint a karboxilcsoport hiányában különböznek.
Adrenalin Norepinefrin Izopropiladrenalin
A 10 g tömegű emberi mellékvesevelő körülbelül 5 mg adrenalint és 0,5 mg noradrenalint tartalmaz. Tartalmuk a vérben 1,9, illetve 5,2 nmol/l. A vérplazmában mindkét hormon jelen van szabad állapotban és különösen albuminhoz kötött állapotban. Mindkét hormon kis mennyiségben só formájában rakódik le az ATP-vel az idegvégződésekben, és stimuláció hatására szabadul fel. Ráadásul ezek mind arról szólnak Erőteljes érszűkítő hatásuk van, vérnyomás-emelkedést okozva, és ebben a tekintetben hatásuk hasonló a szimpatikus idegrendszer működéséhez. E hormonok erőteljes szabályozó hatása a szervezet szénhidrát-anyagcseréjére ismert. Így különösen az adrenalin okozza a vércukorszint éles növekedését, ami a glikogén lebomlásának felgyorsulásának köszönhető a májban a foszforiláz enzim hatására. A noradrenalin hiperglikémiás hatása sokkal alacsonyabb – az adrenalin hatásának körülbelül 5%-a. Ezzel párhuzamosan a hexóz-foszfátok felhalmozódnak a szövetekben, különösen az izmokban, csökken a szervetlen foszfát koncentrációja és nő a telítetlen zsírsavak szintje a vérplazmában. Bizonyítékok vannak a glükóz oxidációjának gátlására a szövetekben az adrenalin hatására. Egyes szerzők ezt a hatást a glükóz sejtbe történő behatolási (transzport) sebességének csökkenésével társítják. Ismeretes, hogy az adrenalin és a noradrenalin is gyorsan elpusztul a szervezetben; Metabolizmusuk inaktív termékei a vizelettel választódnak ki, főként 3-metoxi-4-hidroximandulasav, oxoadrenokróm, metoxinoadrenalin és metoxiadrenalin formájában. Ezek a metabolitok főleg a glükuronsavhoz kapcsolódó formában találhatók meg a vizeletben. A katekolaminok ezen átalakulását katalizáló enzimeket számos szövetből izolálták, és meglehetősen jól tanulmányozták, különösen a monoamin-oxidázt (MAO), amely meghatározza a katekolaminok bioszintézisének és lebomlásának sebességét, és a katekol-metiltranszferázt, amely az adrenalin átalakulás fő útvonalát katalizálja. , azaz . O- metiláció az S-adenozil-metionin miatt. Bemutatjuk a két végső bomlástermék szerkezetét
34. Glukagon és inzulin. Az inzulin kémiai természete, bioszintézise. Ezeknek a hormonoknak a hatásmechanizmusa molekuláris szinten. Szerepük a szénhidrátok, zsírok és aminosavak anyagcseréjének szabályozásában. Biokémiai rendellenességek diabetes mellitusban.
Inzulin, amely a nevét a hasnyálmirigy-szigetek nevéből kapta. Az 51 aminosavat tartalmazó inzulin molekula két polipeptid láncból áll, amelyek két ponton diszulfid hidakkal kapcsolódnak egymáshoz. Az inzulinszintézis élettani szabályozásában a vér glükózkoncentrációja játszik meghatározó szerepet. Így a vércukorszint emelkedése a hasnyálmirigy-szigetecskék inzulinszekréciójának növekedését idézi elő, tartalmának csökkenése pedig éppen ellenkezőleg, lassítja az inzulinszekréciót. Ezt a visszacsatolásos szabályozási jelenséget tartják a vércukorszint szabályozásának egyik legfontosabb mechanizmusának. Elégtelen inzulinszekréció esetén egy specifikus betegség alakul ki - cukorbetegség. Az inzulin élettani hatásai: Az inzulin az egyetlen olyan hormon, amely csökkenti a vércukorszintet, ez az alábbiak révén valósul meg:
§ a glükóz és más anyagok fokozott felszívódása a sejtek által;
§ kulcsfontosságú glikolitikus enzimek aktiválása;
§ a glikogén szintézis intenzitásának növelése - az inzulin glikogénné polimerizálva gyorsítja a glükóz raktározását a máj- és izomsejtekben;
§ a glükoneogenezis intenzitásának csökkenése - csökken a glükóz képződése különböző anyagokból a májban
Anabolikus hatások
§ fokozza az aminosavak sejtek (különösen a leucin és a valin) felszívódását;
§ fokozza a káliumionok, valamint a magnézium és a foszfát szállítását a sejtbe;
§ fokozza a DNS replikációt és a fehérje bioszintézist;
§ fokozza a zsírsavak szintézisét és az azt követő észterezésüket - a zsírszövetben és a májban az inzulin elősegíti a glükóz trigliceridekké történő átalakulását; Inzulinhiány esetén az ellenkezője történik - a zsírok mobilizálása.
Antikatabolikus hatások
§ elnyomja a fehérje hidrolízisét - csökkenti a fehérje lebomlását;
§ csökkenti a lipolízist – csökkenti a zsírsavak vérbe jutását.
glukagon- a hasnyálmirigy Langerhans-szigeteinek alfa-sejtjeinek hormonja. Kémiai szerkezete szerint a glukagon egy peptid hormon. A glukagon molekula 29 aminosavból áll, molekulatömege 3485. A glukagon molekula elsődleges szerkezete a következő.
fejezet III. FEHÉRJÉK
6. § AMINOSAVAK MINT A FEHÉRJÉK SZERKEZETI ELEMEI
Természetes aminosavak
Az élő szervezetekben található aminosavak főként a fehérjékben találhatók. A fehérjék főként húsz standard aminosavból állnak. Ezek a-aminosavak, és az R betűvel jelölt oldalcsoportok (gyökök) szerkezetében különböznek egymástól:
Az aminosavak oldalgyökeinek változatossága kulcsszerepet játszik a fehérjék térszerkezetének kialakításában és az enzimek aktív központjának működésében.
A standard aminosavak szerkezetét a 3. táblázat bekezdésének végén adjuk meg. A természetes aminosavaknak triviális neveik vannak, amelyek használata kényelmetlen a fehérjék szerkezetének megírásakor. Ezért hárombetűs és egybetűs jelöléseket vezettek be számukra, amelyeket a 3. táblázat is bemutat.
Térbeli izoméria
A glicin kivételével minden aminosavban az a-szénatom királis, azaz. Optikai izoméria jellemzi őket. táblázatban A 3 királis szénatomot csillag jelzi. Például az alanin esetében mindkét izomer Fischer-projekciója így néz ki:
Megjelölésükre, akárcsak a szénhidrátoknál, D, L-nómenklatúrát használnak. A fehérjék csak L-aminosavakat tartalmaznak.
Az L- és D-izomerek kölcsönösen egymáská alakíthatók. Ezt a folyamatot ún racemizáció.
Érdekes tudni! A fogak fehérjében - dentin -L-aszparaginsava sav spontán racemizálódik emberi testhőmérsékleten, évi 0,10%-os sebességgel. A fogképződés időszakában a dentin csakL-aszparaginsav, felnőtt emberben racemizáció eredményeként keletkezikD-aszparaginsav. Minél idősebb az ember, annál magasabb a D-izomer tartalma. A D- és L-izomerek arányának meghatározásával az életkor meglehetősen pontosan meghatározható. Így az ecuadori hegyi falvak lakói ki voltak szolgáltatva, mert túl sok kort tulajdonítottak maguknak.
Kémiai tulajdonságok
Az aminosavak amino- és karboxilcsoportokat tartalmaznak. Emiatt amfoter tulajdonságokat mutatnak, azaz mind a savak, mind a bázisok tulajdonságait.
Amikor egy aminosavat, például glicint feloldunk vízben, karboxilcsoportja disszociál, és hidrogéniont képez. Ezután a hidrogénion a nitrogénatom magányos elektronpárja miatt kötődik az aminocsoporthoz. Olyan ion keletkezik, amelyben egyidejűleg vannak jelen pozitív és negatív töltések, az ún ikerion:
Az aminosavnak ez a formája dominál semleges oldatban. Savas környezetben egy aminosav hidrogéniont kapcsol, és kationt képez:
Lúgos környezetben anion képződik:
Így a környezet pH-értékétől függően egy aminosav lehet pozitív töltésű, negatív töltésű és elektromosan semleges (egyenlő pozitív és negatív töltéssel). Annak az oldatnak a pH-értékét nevezzük, amelynél egy aminosav teljes töltése nulla izoelektromos pont ebből az aminosavból. Sok aminosav izoelektromos pontja pH 6 közelében van. Például a glicin és az alanin izoelektromos pontja 5,97 és 6,02.
Két aminosav reakcióba léphet egymással, aminek következtében egy vízmolekula leszakad, és egy ún. dipeptid:
A két aminosavat összekötő kötést ún peptid kötés. Az aminosavak betűjeleinek felhasználásával a dipeptid képződését sematikusan a következőképpen ábrázolhatjuk:
Hasonlóképpen alakult tripeptidek, tetrapeptidek stb.:
H 2 N – lys – ala – gly – COOH – tripeptid
H 2 N – trp – gis – ala – ala – COOH – tetrapeptid
H 2 N – tyr – lys – gly – ala – leu – gly – trp – COOH – heptapeptid
A kis számú aminosavból álló peptidek általános elnevezése oligopeptidek.
Érdekes tudni! Számos oligopeptid nagy biológiai aktivitással rendelkezik. Ezek közé tartozik számos hormon, például az oxitocin (nanopeptid) serkenti a méhösszehúzódásokat, a bradikinin (nanopeptid) elnyomja a gyulladásos folyamatokat a szövetekben. A gramicidin C (ciklikus dekapeptid) antibiotikum megzavarja az ionpermeabilitás szabályozását a bakteriális membránokban, és ezáltal elpusztítja azokat. A gomba megmérgezi az amanitineket (oktapeptideket), mivel gátolja a fehérjeszintézist, és súlyos mérgezést okozhat az emberben. Az aszpartám széles körben ismert - az aszpartil-fenilalanin metil-észtere. Az aszpartám édes ízű, és különféle ételek és italok édes ízének fokozására használják.
Az aminosavak osztályozása
Számos megközelítés létezik az aminosavak osztályozására, de a legelőnyösebb a gyökök szerkezete alapján történő osztályozás. Az aminosavak négy osztálya létezik, amelyek a következő típusú gyököket tartalmazzák; 1) nem poláris ( vagy hidrofób); 2) poláris töltetlen; 3) negatív töltésű és 4) pozitív töltésű:
A nem poláros (hidrofób) aminosavak közé tartoznak a nem poláris alifás (alanin, valin, leucin, izoleucin) vagy aromás (fenilalanin és triptofán) R-csoporttal és egy kéntartalmú aminosavval - metioninnal - rendelkező aminosavak.
A poláris töltetlen aminosavak a nem polárisakhoz képest jobban oldódnak vízben és hidrofilebbek, mivel funkciós csoportjaik hidrogénkötést képeznek a vízmolekulákkal. Ezek közé tartoznak a poláris HO-csoportot (szerin, treonin és tirozin), HS-csoportot (cisztein), amidcsoportot (glutamin, aszparagin) és glicint tartalmazó aminosavak (a glicin R csoportja, amelyet egy hidrogénatom képvisel, túl kicsi ahhoz, hogy kompenzálja az a-aminocsoport és az a-karboxilcsoport erős polaritását).
Az aszparaginsav és a glutaminsav negatív töltésű aminosavak. Két karboxil- és egy aminocsoportot tartalmaznak, így ionizált állapotban molekuláik teljes negatív töltéssel rendelkeznek:
A pozitív töltésű aminosavak közé tartozik a lizin, a hisztidin és az arginin, ionizált formában teljes pozitív töltéssel rendelkeznek:
A gyökök természetétől függően a természetes aminosavakat is felosztják semleges, savanyúÉs alapvető. A semleges a nem poláris és a poláris töltetlen, a savas - negatív töltésű, a bázikus - a pozitív töltésű.
A fehérjéket alkotó 20 aminosavból tíz szintetizálható az emberi szervezetben. A többit az ételünknek kell tartalmaznia. Ezek közé tartozik az arginin, valin, izoleucin, leucin, lizin, metionin, treonin, triptofán, fenilalanin és hisztidin. Ezeket az aminosavakat ún pótolhatatlan. Az esszenciális aminosavakat gyakran tartalmazzák az étrend-kiegészítők, és gyógyszerként használják.
Érdekes tudni! Az emberi táplálkozás aminosavakban való egyensúlya rendkívül fontos szerepet játszik. Ha a táplálékban hiányoznak az esszenciális aminosavak, a szervezet önmagát tönkreteszi. Ebben az esetben elsősorban az agy érintett, ami a központi idegrendszer különböző betegségeihez és mentális zavarokhoz vezet. Egy fiatal, növekvő szervezet különösen sérülékeny. Például, ha a tirozin fenilalaninból történő szintézise megszakad, a gyermekek súlyos betegséget, finilpiros oligofréniát alakítanak ki, amely súlyos mentális retardációt vagy a gyermek halálát okozza.
3. táblázat
Standard aminosavak
|
Aminosav (triviális név) |
Legenda |
Szerkezeti képlet |
||
|
latin |
||||
|
hárombetűs |
egybetűs |
|||
|
NEM POLÁRIS (HIDROFÓB) |
||||
 |
||||
 |
||||
 |
||||
|
Izoleucin |
 |
|||
 |
||||
|
Fenilalanin |
 |
|||
|
triptofán |
 |
|||
|
metionin |
 |
|||
|
POLAR TÖLTETLEN |
||||
 |
||||
 |
||||
|
Aszparagin |
 |
|||
|
Glutamin | ||||
„Metabolizmus és sejtenergia” - Definíció. Műanyag csere. Emésztőszervek. A tanulók felkészítése nyílt végű feladatokra. Kémiai átalakulások. Kérdések „igen” vagy „nem” válaszokkal. Anyagcsere. Anyagcsere. Hibás szöveg. Feladat részletes válasszal. Tesztfeladatok. Energiacsere.
„Metabolizmus” – A genetikai kód tulajdonságai. Egy aminosav molekulatömege. Genetikai kód. A molekula kezdeti része. Műanyag csere. Átírás. Fehérje. DNS. Határozza meg a megfelelő gén hosszát! Az asszimiláció és disszimiláció reakciói. A DNS jobb szálának egy szakasza. Határozza meg a kifejezéseket. Autotrófok. Fehérje bioszintézis. Milyen elsődleges szerkezete lesz a fehérjének? 500 monomerből álló fehérje. Adás.
„Energia-anyagcsere” 9. osztály – A glükóz a sejtlégzés központi molekulája. ATP számokban. Az energia-anyagcsere fogalma. Autotrófok. PVA – piroszőlősav C3H4O3. Az ATP szerkezete. Az ATP univerzális energiaforrás a sejtben. Az ATP átalakítása ADP-vé. A fermentáció anaerob légzés. Anyagcsere. Energiaanyagcsere a sejtben. Erjesztés. Energiaanyagcsere (disszimiláció). Mitokondriumok. Az aerob szakasz az oxigén. Az aerob fázis összefoglaló egyenlete.
„Az energiaanyagcsere szakaszai” – Összefoglaló egyenlet. Az élőlények táplálkozásának típusai. A felosztási folyamat. Anyagcsere. PVC oxidációja. Elektronszállítási lánc. Energia felszabadulás. Krebs ciklus. Ismertesse a reakciókat! Oxidatív dekarboxilezés. Katabolizmus. Aerob légzés. Az aerob légzés szakaszai. Előkészületi szakasz. Oxigén felosztás. Napenergia. Hol zajlik az ATP szintézis? Oxigénmentes szakasz. Töltse ki az üres helyeket a szövegben.
„Szénhidrát-anyagcsere” – A Krebs-ciklus összefoglalása. Trioszfoszfát izomeráz. Szacharóz. Az ATP szintézis kemiozmotikus modellje. Az enzimaktivitást befolyásoló tényezők. Anyagcsere. Glikolízis. Aldolaza. Az enzimek osztályozása. Harisnya. A glükóz oxidáció szakaszai. Elágazások kialakulása. Enzimek. A mitokondriális ETC fehérje komponensei. Enzimek. A szénhidrát anyagcsere fő szakaszai. Enolase. Glikogén szintézis. Az acetil-CoA oxidációja CO2-vé.
„Energia-anyagcsere” – Az energia-anyagcsere folyamata. Glikolízis. A glikolízis reakcióiban felszabaduló energia. Az energiacsere oxigénmentes szakaszának enzimei. A PVK sorsa. Tejsavas fermentáció. Tejsav. Biológiai oxidáció és égés. Anyag oxidációja A. Előkészületi szakasz. Ismétlés. Égés. Energiacsere.
13.. Milyen kötések hatására jöhet létre kopolimer az alábbi két peptidből?
A) ala-met-arg-cis-ala-gli-ser-gli-cis-tre;
b) lys-glu-arg-cis-arg-gly-tre-ser-lys-tre-glu-ser.
14. Hogyan állapítható meg a fehérje és ammónium-szulfát meghatározására a biuret módszerrel az albuminok és globulinok aránya a vérszérumban?
15. Az albumin mennyiségének és a globulin mennyiségének aránya a beteg vérszérumában 1,5. Számítsa ki a globulintartalmat, ha az albumin koncentrációja 5,0 g%.
16. Nevezze meg a fehérjemolekula két fő konfigurációját, és jelezze a köztük lévő különbségeket!
17. Milyen térszervezési szinten különböztetjük meg a globuláris és fibrilláris fehérjéket?
18. Nevezze meg a bázikus fehérjék legfontosabb csoportjait!
19. Miért különböznek a protaminok és a hisztonok alapvető jellegükben?
20. Miért koagulálnak a protaminok és hisztonok magas hő hatására csak erősen lúgos környezetben?
3. LECKE „Komplex fehérjék kémiája. A foszfo- és nukleoproteinek összetevőinek meghatározása"
Az óra célja : megismerkedjen a genetikai információ tárolásában és továbbításában vezető szerepet játszó nukleoproteinek (DNS és RNS), valamint a legfontosabb kromoproteinek (hemoglobin) osztályozásával és szerkezetével.
A tanulónak tudnia kell:
1. A komplex fehérjék osztályai, osztályokra bontásuk elve, nómenklatúra elve
2. A komplex fehérjék protéziscsoportjainak kémiai természete.
3. A nukleoproteinek és kromoproteinek (különösen a hemoglobin) protéziscsoportjának összetevői.
4. A nukleinsavak térbeli szerveződése.
5. Az RNS és a DNS összetételének és szerkezetének különbségei
6. A DNS és az RNS funkciói, az RNS típusai, lokalizációjuk.
7. A hemoglobin protetikus csoportja, összetevői, a vas szerepe a hem összetételében.
8. Tényezők, amelyek hatása információs következményekkel járó változásokat idézhet elő a DNS szerkezetében.
A tanulónak tudnia kell:
1. Szerkesszünk (vázlatosan) egy komplementer láncot az egyik DNS-lánc adott fragmentumának egy szakaszához.
2. A nukleinsav-hidrolizátum kvalitatív elemzésének eredményei alapján határozza meg, hogy a DNS vagy az RNS hidrolizált-e
3. Tegyen különbséget a hemoglobin típusai között, és használja a rájuk elfogadott megnevezéseket (oxihemoglobin, redukált hemoglobin, karboxihemoglobin stb.).
4. Keressen hibákat a feltételezetten komplementer DNS-szálak értékelésre bemutatott szegmenseiben
A tanulónak ötletet kell kapnia: a komplex fehérjék domináns lokalizációjáról az emberi szervezetben, biológiai jelentőségükről, a mutagén hatások által a fajok létezését fenyegető veszélyekről.
Tantermi munka
Laboratóriumi munka (foszfo-
és nukleoproteinek)
1. A kazein izolálása a tejből. A kazeint (az egyik foszfoproteineket) a tej oldható kalciumsó formájában tartalmazza, amely savanyításkor lebomlik, és a kazein kicsapódik. A felesleges sav megzavarja a kicsapódást, mivel 4,7 (a kazein izoelektromos pontja) alatti pH-értékeknél a fehérjemolekulák feltöltődnek, és a kazein visszaoldódik.
Előrehalad. 2 ml tejhez adjunk azonos térfogatú desztillált vizet és 2 csepp 10%-os ecetsavat. Gyűjtsük össze a pelyhek formájában kihulló kazeint egy szűrőn, és öblítsük le vízzel.
Nukleoproteinek hidrolízise
Előrehalad. Tegyünk 1 g élesztőt egy gömblombikba, adjunk hozzá 20 ml 10%-os kénsavoldatot és ugyanennyi desztillált vizet. Zárjuk le a lombikot refluxdugóval, és forraljuk nyomás alatt 1,5 órán át alacsony lángon. Hűtsük le a folyadékot, adjunk hozzá desztillált vizet az eredeti térfogatig, és szűrjük le. Használja a szűrletet a következő minőségi reakciókhoz:
a) biuret reakció(polipeptidek kimutatására). A kapott hidrolizátum 5 cseppjéhez adjunk 10 csepp 10%-os nátrium-hidroxid-oldatot és 1 csepp 1%-os réz-szulfát-oldatot. A folyadék rózsaszínűvé válik;
b) ezüstpróba(purinbázisok kimutatására). Adjunk 5 csepp 2%-os ezüst-nitrát ammóniaoldatot 5 csepp hidrolizátumhoz. 3-5 perc elteltével purinbázisok ezüstvegyületeinek kis barna csapadéka válik ki;
c) kvalitatív Molisch-reakció(a pentózcsoport kimutatására). 10 csepp hidrolizátumhoz adjunk 2-3 csepp 1%-os timol etanolos oldatot, keverjük össze és engedjük le azonos térfogatú tömény kénsavat a fal mentén – egy jól látható vörös gyűrű;
d) molibdén minta(foszforsav kimutatására). Adjunk 5 csepp molibdén reagenst 5 csepp hidrolizátumhoz, és forraljuk néhány percig. Citromsárga szín jelenik meg, és lehűléskor sárga kristályos csapadék jelenik meg az ammónium-foszfomolibdát komplex vegyületéből.
Adjon indokolt válaszokat az alábbiakban javasolt feladatokra:
1. Milyen szerkezeti összetevők alkotják a DNS-t? Milyen sorrendben kapcsolódnak egymáshoz?
2. Építsen egy kiegészítő láncot a helyszínhez. az alább látható DNS-fragmentum (- A - G - G - C - T- G-T)úgy, hogy a kapott lánc egy RNS-fragmens legyen:
3. Készítsen komplementer láncot az alábbiakban bemutatott DNS-láncok egyikének szakaszához:
-A - G - G - C - T -
: - : - : - : - :
-? - ? - ? - ? - ? -
4. Keresse meg a hibákat az alábbi DNS-fragmensben:
-T - U - A - U - C - T - T - G-
: -: - : - : : : : :
A - A - T - A - G - A - A - U-
5. Az oligonukleotidot kétféleképpen hidrolizáltuk. Az első esetben a mononukleotidokat határoztuk meg a hidrolizátumban A, G, C és T(ez utóbbi a hidrolizátumban kétszer nagyobb mennyiségben található meg, mint a többi), valamint a dinukleotidok G-A, A-TÉs T-T. A második esetben a szabad nukleotidokkal együtt egy dinukleotidot találtak G-C.
Határozza meg a nukleotid szekvenciát az eredeti termékben?
6. A vizsgálati oldat pozitív biuretreakciót mutat, és forraláskor, valamint tömény ásványi savak, valamint szulfosalicilsav hozzáadásakor csapadék képződik.
Készítsen kutatási tervet, melynek célja, hogy kiderüljön, egyszerű vagy összetett fehérje van-e oldatban. Ha komplex fehérjét észlelnek, hogyan lehet megállapítani (vagy kizárni), hogy az hemoglobin.
7. Magyarázza meg a komplex fehérjék osztályokba sorolásának alapjait!
8. Adjon rövid leírást a komplex fehérjék összes osztályáról!
9. Emlékezzen a nukleinsavak protetikus csoportjainak szerkezeti képleteire!
10. Jellemezze a nukleinsavakat alkotó nitrogénbázisokat, és sorolja fel a DNS és az RNS közötti különbségeket (lokalizáció, szerkezet, funkció szerint).
11. Nevezze meg a minimális információs elemet a DNS és az RNS szerkezetében!
12. Ismerje meg, hogyan valósul meg a DNS és az RNS információforrásként betöltött szerepe.
13. Nevezze meg a kromoproteinek két alcsoportját és a köztük lévő különbségeket!
14. A hemoglobin szerkezetének megismerésének megszilárdítása (a fehérjerész és a hem összetevőinek, valamint a hemoglobin fő funkciójában betöltött szerepük tanulmányozása).
4. lecke (végső)
Az utolsó leckére készülve ellenőrizze, hogy elsajátította-e a részt "A fehérjék szerkezete és funkciói" a következő kérdések felhasználásával (előkészítéskor használjon előadási anyagokat és tankönyveket):
1. Fogalmazza meg az „élet” fogalmát, és foglalja bele a definícióba mindazokat az elemeket, amelyek a biokémia tárgyát képezik.
2. Határozza meg a biokémia tárgyát, és sorolja fel azokat a kérdéseket, amelyekkel ez a tudomány foglalkozik.
3. Nevezze meg az élőlények legfontosabb szupramolekuláris képződményeit és az azokat alkotó molekulacsoportokat!
4. Határozza meg a „fehérjék” osztályt
5. Határozza meg az „aminosavak” osztályt!
6. Írja fel az összes hisztidinből, alaninból és valinból felépíthető tripeptid szerkezeti képletét!
7. Az alábbi peptidek közül melyik savas, bázikus vagy semleges, és jelzi mindegyik nettó elektromos töltését. pro-ser-ser; ala-pro-leu-thr; met-gly-ala; glu-his-ser; cys-lys-arg, glu-arg-lys; ő-glu.
8. Sorolja fel az Ön által ismert fehérjeosztályozási módszereket
9. Nevezzen meg fehérjecsoportokat, amelyek összetételükben különböznek egymástól!
10. Nevezzen meg fehérjék csoportjait, amelyek háromdimenziós szerkezetükben különböznek egymástól!
11. Nevezzen meg összetett fehérjék csoportjait!
12. Folytassa a következőt: „A natív konformáció elvesztése kémiai, fizikai és egyéb tényezők hatására az aminosavszekvencia megsértése nélkül.......
13. Sorolja fel a denaturáció során felszakadt kémiai kötések típusait!
14. Sorolja fel logikai sorrendben a fehérjék szövetekből történő izolálásához szükséges lépéseket!
15. Rajzolja le a mononukleotidokat alkotó nitrogénbázisok szerkezeti képleteit!
16. Rajzolja meg az AMP, HMP, CMP, TMP és UMP szerkezeti képleteit!
17. Ismertesse a mononukleotidok összekapcsolásának módját egy polinukleotidban!
18. Nevezze meg a DNS és az RNS közötti különbségeket összetételében, szerkezetében, lokalizációjában és működésében!
19. Milyen típusú fehérje a hemoglobin?
20. Nevezze meg a globin szerkezeti jellemzőit!
21. Rajzolja le a hem szerkezeti képletét, nevezze meg a hem és a globin összefüggéseit!
22. Mi okozza a fehérjék funkcióinak sokféleségét?
23. Sorolja fel a fehérjék biológiai funkcióit!
Téma: „Az enzimek természete és tulajdonságai” (5-9. óra)
Cél: a biológiai katalizátorok - enzimek kémiai természetének, funkcióinak és tulajdonságainak tanulmányozása.
A téma jelentése. Az anyagcsere, az élő szervezetek kötelező és legfontosabb jellemzője, számos különböző kémiai reakcióból áll, amelyek során kívülről a szervezetbe jutó vegyületek és endogén eredetű vegyületek. A tudományág ezen szakaszának tanulmányozása során az ember megtanulja, hogy az élőlényekben minden kémiai reakció katalizátorok részvételével megy végbe, hogy az élőlényekben lévő katalizátorok (enzimek vagy enzimek) fehérje jellegű anyagok, hogy az enzimek tulajdonságai, ill. viselkedésük a környezet jellemzőitől függ.
Ennek a résznek a tanulmányozása során információkat kapunk arról is, hogyan szabályozzák az enzimek aktivitását az egész szervezetben, és általános elképzelések születnek számos kóros folyamat összefüggéséről az enzimek aktivitásában vagy mennyiségében bekövetkező változásokkal, információk az alapelvekről. az enzimek mennyiségi jellemzőiről, valamint diagnosztikai és terápiás felhasználásukról.
2. Az aminosav ketosavvá alakításának folyamatát oxidáz enzim jelenlétében nevezzük
1) transzamináció
3) oxidatív dezamináció
4) hidroxilezés
5) nem oxidatív dezaminálás
3. Az aminosavak sorában az alanin az
| 1) | |
| 2) |  |
| 3) |  |
| 4) |  |
| 5) |
4. A glicisz-cisz-fén tripeptid megfelel a képletnek
5. Az aromás aminosav az
1) treonin
3) triptofán
5) tirozin
6. A peptidkötés az
7. A természetes aminosavak jól oldódnak vízben, mert tartalmaz
1) benzolgyűrű
2) heterociklusos gyűrűk
3) aminocsoport és karboxilcsoport
4) tiocsoport
5) hidroxilcsoport
8. Az ala-tre-val tripeptid a képletnek felel meg
9. A gyök második aminocsoportja savat tartalmaz
1) aszparaginsav
3) triptofán
5) metionin
10. A heterociklusos aminosav az
1) treonin
2) fenilalanin
3) glutamin
4) hisztidin
5) cisztein
11. Az α-aminosavak specifikus reakciója az
1) sók képződése
2) az ammónia eltávolítása
3) interakció a DNFB-vel
4) laktám képződés
5) diketopiperazin képződése
12. A fEN-lys-glu tripeptid megfelel a képletnek
13. A kétbázisú aminosav az
3) metionin
4) triptofán
5) glutamin
14. A savak amino- és karbonilcsoportjainak testében a transz-amináz enzim hatására létrejövő interkonverziós reakció a reakció
1) hidroxilezés
2) reduktív aminálás
3) transzamináció
5) oxidatív dezamináció
15. Aminosavakban az aminocsoportot az aminosav reakciója védi
| 1) | PCL 5 |
| 2) | |
| 3) | CH3Cl |
| 4) | C2H5OH |
| 5) | HCl |
16. A ser-cisz-phen tripeptid megfelel a képletnek
17. Aminosav oldatokban a közeg reakciója
3) semleges
3) enyhén lúgos
4) enyhén savas
5) az amino- és karboxilcsoportok számától függ
18. Az alifás aminosav az
1) hisztidin
3) triptofán
5) fenilalanin
19. A következő aminosavak közül a hisztidin az
20. a dipeptidek általános képlete
21. Az enzimek jelenlétében végbemenő aminosav telítetlen savvá alakításának folyamatát ún.
1) transzamináció
3) hidroxilezés
4) oxidatív dezamináció
5) nem oxidatív dezaminálás
22. A tirozin aminosav a képletnek felel meg
23. A sorozatban csak a hidroxil-tartalmú aminosavak szerepelnek
1) val-cisz-lys
2) tyr-tre-ser
3) gis-met-lys
4) ala-val-fal
5) ser-liz-három
24. Az asp-met-lys tripeptid megfelel a képletnek
25. A dekarboxilezés eredményeként aminoalkohol keletkezik
26. A diketopiperazin megfelel a képletnek
27. A sorozat csak olyan alifás aminosavakat tartalmaz, amelyek a gyökben nem tartalmaznak további funkciós csoportokat
1) gis-ala-fal
2) val-ley-iley
3) val-tre-asp
4) gly-glu-tyr
5) cisz-met-tre
28. A his-leu-phen tripeptid megfelel a képletnek
29. Cadaverin vagy 1,5-diaminpentán (hulladékméreg) dekarboxilezési reakció eredményeként képződik
1) izoleucin
2) leucin
4) metionin
5) hisztidin
30. Amikor a valint acetil-kloriddal acilezzük, képződik
31. Aminosavak ne reagálj Val vel
32. A met-lys-leu tripeptid megfelel a képletnek
33. Az in vitro dezaminációs reakció egy aminosav kölcsönhatása
1) etanol
2) sósav
3) salétromsav
4) salétromsav
34. A diketopiperazin a kölcsönhatás során keletkezik
1) aminosavak pcl 5-tel
2) két aminosav melegítéskor
3) aminosavak NaOH-val
4) aminosavak sósavval
5) aminosavak Ba(OH) 2-vel hevítve
35. A lizin aminosav a képletnek felel meg
36. Aminosavak összetétele nem tartalmazza
4) szén
5) oxigén
37. Az asn-tre-ser tripeptid megfelel a képletnek
38. A dekarboxilezés során putreszcin vagy 1,4-diaminobután (hulladékméreg) képződik
39. A dekarboxilezés eredményeként aminoalkohol keletkezik
1) hisztidin
2) tirozin
3) treonin
5) leucin
40. A peptidek savas környezetben történő teljes hidrolízisével keverék képződik
1) aminosavak
2) észterek és aminosavak
3) primer aminok sói
4) aminok és aminosavak
5) diketopiperazinok
41. Az ala-gli-glu tripeptid a képletnek felel meg
42. Egy védett aminocsoporttal rendelkező aminosav karboxilcsoportjának aktiválása a következőkkel való kölcsönhatás útján történik:
43. Az aszparaginsav teljes semlegesítéséhez szükséges mólszámú KOH
5) nincs reakció KOH-val
44. A fen-TPE-glu tripeptid megfelel a képletnek
45. Hidrogén-fluorid szabadul fel, amikor egy aminosav kölcsönhatásba lép
46. A valin bipoláris ionja megfelel a képletnek
47. A transzaminációs reakció egy enzim részvételével megy végbe a szervezetben
2) oxidázok
3) transzaminázok
5) acetil-koenzim A
48. A met-glu-ala tripeptid megfelel a képletnek
49. A heterociklusos aminosav az
3) tirozin
4) fenilalanin
5) izoleucin
50. Amikor a leucint acetil-kloriddal acetilezzük, képződik
1) cisz, glu
2) gli, met
3) glu, tengely
4) cisz, met
5) három, három
52. A fen-gis-lei tripeptid megfelel a képletnek
53. Putreszcin (1,4-diaminobután) vagy holttestméreg, dekarboxilezéssel
2) treonin
3) hisztidin
4) izoleucin
5) ornitin
54. Az aktivált karboxilcsoportot tartalmazó aminosav az
55. A diketopiperazin szerint a képlet ábrázolja
56. Az ala-fen-tir tripeptid megfelel a képletnek
57. Az aminosavakban lévő aminocsoportok számának Van Slyke módszerrel történő meghatározásakor használja a
58. A bipoláris liziniont a képlet ábrázolja
59. Az aminosavak amfoter természetét a molekuláikban való jelenlét magyarázza
1) karboxilcsoport
2) aminocsoportok
3) karboxil- és aminocsoportok
4) karboxil- és tiolcsoportok
5) a benzolgyűrű aminocsoportja
60. A val-met-asp tripeptid megfelel
