Ονοματολογία πεπτιδίων και πολυπεπτιδίων. Φυσικά πεπτίδια: γλουταθειόνη, καρνοσίνη, ανσερίνη, γραμμικιδίνη, ωκυτοκίνη, εγκεφαλίνες

Τα δεδομένα σχετικά με τον μηχανισμό δράσης της ACTH στη σύνθεση στεροειδών ορμονών υποδεικνύουν σημαντικό ρόλο του συστήματος αδενυλικής κυκλάσης. Πιστεύεται ότι η ACTH αλληλεπιδρά με συγκεκριμένους υποδοχείς στην εξωτερική επιφάνεια της κυτταρικής μεμβράνης (οι υποδοχείς αντιπροσωπεύονται από πρωτεΐνες σε σύμπλοκο με άλλα μόρια, ιδιαίτερα με σιαλικό οξύ). Στη συνέχεια, το σήμα μεταδίδεται στο ένζυμο αδενυλική κυκλάση, που βρίσκεται στην εσωτερική επιφάνεια της κυτταρικής μεμβράνης, το οποίο καταλύει τη διάσπαση του ΑΤΡ και τον σχηματισμό του cAMP. Η τελευταία ενεργοποιεί την πρωτεϊνική κινάση, η οποία με τη σειρά της, με τη συμμετοχή του ATP, φωσφορυλιώνει τη χολινεστεράση, η οποία μετατρέπει τους εστέρες της χοληστερόλης σε ελεύθερη χοληστερόλη, η οποία εισέρχεται στα μιτοχόνδρια των επινεφριδίων, τα οποία περιέχουν όλα τα ένζυμα που καταλύουν τη μετατροπή της χοληστερόλης σε κορτικοστεροειδή. ΣωματοτροπικόΗ ορμόνη (GH, αυξητική ορμόνη, σωματοτροπίνη) συντίθεται στα οξεόφιλα κύτταρα της πρόσθιας υπόφυσης· η συγκέντρωσή της στην υπόφυση είναι 5-15 mg ανά 1 g ιστού. Η ανθρώπινη GH αποτελείται από 191 αμινοξέα και περιέχει δύο δισουλφιδικούς δεσμούς. Τα αμινοξέα αμινοξέα αμινοξέα αμινοξέα αντιπροσωπεύονται από τη φαινυλαλανίνη.Η STH έχει ένα ευρύ φάσμα βιολογικών επιδράσεων. Επηρεάζει όλα τα κύτταρα του σώματος, προσδιορίζοντας την ένταση του μεταβολισμού των υδατανθράκων, των πρωτεϊνών, των λιπιδίων και των μετάλλων. Ενισχύει τη βιοσύνθεση πρωτεΐνης, DNA, RNA και γλυκογόνου και ταυτόχρονα προάγει την κινητοποίηση των λιπών από την αποθήκευση και τη διάσπαση ανώτερων λιπαρών οξέων και γλυκόζης στους ιστούς. Εκτός από την ενεργοποίηση των διαδικασιών αφομοίωσης, που συνοδεύονται από αύξηση του μεγέθους του σώματος και της σκελετικής ανάπτυξης, η αυξητική ορμόνη συντονίζει και ρυθμίζει τον ρυθμό των μεταβολικών διεργασιών. Πολλές από τις βιολογικές επιδράσεις αυτής της ορμόνης πραγματοποιούνται μέσω ενός ειδικού πρωτεϊνικού παράγοντα που σχηματίζεται στο ήπαρ υπό την επίδραση της ορμόνης - σωματομεδίνης. Από τη φύση του αποδείχθηκε ότι ήταν ένα πεπτίδιο με mol. βάρους 8000. Θυρεοειδοτρόπος ορμόνη (TSH, θυρεοτροπίνη)είναι μια σύνθετη γλυκοπρωτεΐνη και, επιπλέον, περιέχει δύο α- και β-υπομονάδες, που μεμονωμένα δεν έχουν βιολογική δραστηριότητα: λένε. Η μάζα του είναι περίπου 30.000. Η θυρεοτροπίνη ελέγχει την ανάπτυξη και τη λειτουργία του θυρεοειδούς αδένα και ρυθμίζει τη βιοσύνθεση και την έκκριση των θυρεοειδικών ορμονών στο αίμα. Η πρωτογενής δομή των α- και β-υπομονάδων της θυρεοτροπίνης έχει αποκρυπτογραφηθεί πλήρως: α-υπομονάδα που περιέχει 96 υπολείμματα αμινοξέων. β-υπομονάδα ανθρώπινης θυρεοτροπίνης, που περιέχει 112 υπολείμματα αμινοξέων, Σε γοναδοτροπικές ορμόνες (γοναδοτροπίνες)περιλαμβάνουν την ωοθυλακιοτρόπο ορμόνη (FSH, θυλακιοτροπίνη) και την ωχρινοτρόπο ορμόνη (LH, λουτροπίνη). Και οι δύο ορμόνες συντίθενται στον πρόσθιο λοβό της υπόφυσης και είναι σύνθετες πρωτεΐνες - γλυκοπρωτεΐνες με mol. βάρους 25.000. Ρυθμίζουν τη στεροειδική και γαμετογένεση στις γονάδες. Η θυλακιοτροπίνη προκαλεί ωρίμανση των ωοθυλακίων στις ωοθήκες στις γυναίκες και σπερματογένεση στους άνδρες. Η λουτροπίνη διεγείρει την έκκριση οιστρογόνων και προγεστερόνης στις γυναίκες, καθώς και τη ρήξη των ωοθυλακίων με το σχηματισμό του ωχρού σωματίου και στους άνδρες διεγείρει την έκκριση τεστοστερόνης και την ανάπτυξη του διάμεσου ιστού. Η βιοσύνθεση των γοναδοτροπινών, όπως σημειώθηκε, ρυθμίζεται από την υποθαλαμική ορμόνη γοναδολιβερίνη.Η λουτροπίνη αποτελείται από δύο α- και β-υπομονάδες: η α-υπομονάδα της ορμόνης περιέχει 89 υπολείμματα αμινοξέων από το Ν-άκρο και διαφέρει στη φύση του 22 αμινοξέα.

29. Ορμόνες του οπίσθιου λοβού της υπόφυσης: βαζοπρεσίνη, ωκυτοκίνη. Χημική φύση. Ο μηχανισμός δράσης τους, βιολογική επίδραση. Διαταραχές στις λειτουργίες του σώματος που σχετίζονται με την έλλειψη παραγωγής αυτών των ορμονών.

ορμόνες βαζοπρεσίνη και ωκυτοκίνησυντίθεται από τη ριβοσωμική οδό. Και οι δύο ορμόνες είναι εννεαπεπτίδια με την ακόλουθη δομή: Η βαζοπρεσσίνη διαφέρει από την ωκυτοκίνη σε δύο αμινοξέα: περιέχει φαινυλαλανίνη στη θέση 3 από το Ν-άκρο αντί για ισολευκίνη και στη θέση 8 περιέχει αργινίνη αντί για λευκίνη. Η κύρια βιολογική επίδραση της ωκυτοκίνης στα θηλαστικά σχετίζεται με τη διέγερση της συστολής των λείων μυών της μήτρας κατά τον τοκετό και των μυϊκών ινών γύρω από τις κυψελίδες των μαστικών αδένων, η οποία προκαλεί έκκριση γάλακτος. Η βαζοπρεσίνη διεγείρει τη σύσπαση των λείων μυϊκών ινών των αιμοφόρων αγγείων, ασκώντας ισχυρή αγγειοσυσπαστική δράση, αλλά ο κύριος ρόλος της στον οργανισμό είναι η ρύθμιση του μεταβολισμού του νερού, εξ ου και η δεύτερη ονομασία της, αντιδιουρητική ορμόνη. Σε μικρές συγκεντρώσεις (0,2 ng ανά 1 κιλό σωματικού βάρους), η βαζοπρεσσίνη έχει ισχυρή αντιδιουρητική δράση - διεγείρει την αντίστροφη ροή του νερού μέσω των μεμβρανών των νεφρικών σωληναρίων. Κανονικά, ελέγχει την οσμωτική πίεση του πλάσματος του αίματος και την ισορροπία του νερού του ανθρώπινου σώματος. Με παθολογία, ιδιαίτερα ατροφία του οπίσθιου λοβού της υπόφυσης, αναπτύσσεται ο άποιος διαβήτης, μια ασθένεια που χαρακτηρίζεται από την απελευθέρωση εξαιρετικά μεγάλων ποσοτήτων υγρού στα ούρα. Σε αυτή την περίπτωση, η αντίστροφη διαδικασία απορρόφησης νερού στα νεφρικά σωληνάρια διαταράσσεται.

Οκυτοκίνη

Βαζοπρεσσίνη

30. Θυρεοειδικές ορμόνες: τριιωδοθυρονίνη και θυροξίνη. Χημική φύση, βιοσύνθεση. Ο μηχανισμός δράσης των ορμονών σε μοριακό επίπεδο, βιολογική επίδραση. Αλλαγές στο μεταβολισμό στον υπερθυρεοειδισμό. Ο μηχανισμός εμφάνισης της ενδημικής βρογχοκήλης και η πρόληψη της.

Θυροξίνη και τριιωδοθυρονίνη– οι κύριες ορμόνες του ωοθυλακίου τμήματος του θυρεοειδούς αδένα. Εκτός από αυτές τις ορμόνες (η βιοσύνθεση και οι λειτουργίες των οποίων θα συζητηθούν παρακάτω), μια πεπτιδική ορμόνη συντίθεται σε ειδικά κύτταρα - τα λεγόμενα παραθυλακιώδη κύτταρα ή C-κύτταρα του θυρεοειδούς αδένα, τα οποία εξασφαλίζουν σταθερή συγκέντρωση ασβεστίου στο αίμα. Ονομάστηκε ≪ καλσιτονίνη≫. Η βιολογική επίδραση της καλσιτονίνης είναι ακριβώς αντίθετη από την επίδραση της παραθυρεοειδούς ορμόνης: αυτή προκαλεί καταστολή των διεργασιών απορρόφησης στον οστικό ιστό και, κατά συνέπεια, υπασβεστιαιμία και υποφωσφαταιμία.Η θυρεοειδική ορμόνη θυροξίνη, η οποία περιέχει ιώδιο σε 4 θέσεις της δομής του δακτυλίου, συντίθεται εύκολα από την L-θυρονίνη. Η βιολογική επίδραση των θυρεοειδικών ορμονών επεκτείνεται σε πολλές φυσιολογικές λειτουργίες του σώματος. Ειδικότερα, οι ορμόνες ρυθμίζουν τον ρυθμό βασικού μεταβολισμού, την ανάπτυξη και τη διαφοροποίηση των ιστών, τον μεταβολισμό πρωτεϊνών, υδατανθράκων και λιπιδίων, μεταβολισμό νερού-ηλεκτρολυτών, δραστηριότητα του κεντρικού νευρικού συστήματος, πεπτική οδό, αιμοποίηση, λειτουργία του καρδιαγγειακού συστήματος, ανάγκη για τις βιταμίνες, την αντίσταση του οργανισμού στις λοιμώξεις κ.λπ. Ο υποθυρεοειδισμός αδένων στην πρώιμη παιδική ηλικία οδηγεί στην ανάπτυξη μιας ασθένειας γνωστής στη βιβλιογραφία ως ηλιθιότητα. Εκτός από τη διακοπή της ανάπτυξης, συγκεκριμένες αλλαγές στο δέρμα, τα μαλλιά, τους μύες και μια απότομη μείωση της ταχύτητας των μεταβολικών διεργασιών, σημειώνονται βαθιές ψυχικές διαταραχές με τον κρετινισμό. Η συγκεκριμένη ορμονική θεραπεία σε αυτή την περίπτωση δεν δίνει θετικά αποτελέσματα. Η αυξημένη λειτουργία του θυρεοειδούς αδένα (υπερλειτουργία) προκαλεί την ανάπτυξη υπερθυρεοειδισμός

L-θυροξίνη L-3,5,3"-τριιωδοθυρονίνη

31. Ορμόνες του φλοιού των επινεφριδίων: γλυκοκορτικοειδή, ορυκτοκορτικοειδή. Χημική φύση. Μηχανισμός δράσης σε μοριακό επίπεδο. Ο ρόλος τους στη ρύθμιση του μεταβολισμού των υδατανθράκων, μετάλλων, λιπιδίων και πρωτεϊνών.

Ανάλογα με τη φύση της βιολογικής επίδρασης, οι ορμόνες του φλοιού των επινεφριδίων χωρίζονται συμβατικά σε γλυκοκορτικοειδή (κορτικοστεροειδή που επηρεάζουν τον μεταβολισμό των υδατανθράκων, πρωτεϊνών, λιπών και νουκλεϊκών οξέων) και σε μεταλλοκορτικοειδή (κορτικοστεροειδή που έχουν πρωταρχική επίδραση στο μεταβολισμό των αλάτων και νερό). Τα πρώτα περιλαμβάνουν κορτικοστερόνη, κορτιζόνη, υδροκορτιζόνη (κορτιζόλη), 11-δεοξυκορτιζόλη και 11-δεϋδροκορτικοστερόνη, η δεύτερη - δεοξυκορτικοστερόνη και αλδοστερόνη. Η δομή τους, καθώς και η δομή της χοληστερόλης, της εργοστερόλης, των χολικών οξέων, των βιταμινών D, των ορμονών του φύλου και μιας σειράς άλλων ουσιών, βασίζεται στο σύστημα συμπυκνωμένου δακτυλίου του κυκλοπεντανουπερυδροφαινανθρενίου. Γλυκοκορτικοειδήέχουν ποικίλη επίδραση στο μεταβολισμό σε διαφορετικούς ιστούς. Στους μυϊκούς, λεμφικούς, συνδετικούς και λιπώδεις ιστούς, τα γλυκοκορτικοειδή, που παρουσιάζουν καταβολική δράση, προκαλούν μείωση της διαπερατότητας των κυτταρικών μεμβρανών και, κατά συνέπεια, αναστολή της απορρόφησης γλυκόζης και αμινοξέων. ταυτόχρονα, στο συκώτι έχουν το αντίθετο αποτέλεσμα. Το τελικό αποτέλεσμα της έκθεσης σε γλυκοκορτικοειδή είναι η ανάπτυξη υπεργλυκαιμίας, κυρίως λόγω γλυκονεογένεσης. Ορυκτά κορτικοειδή(δεοξυκορτικοστερόνη και αλδοστερόνη) ρυθμίζουν κυρίως το μεταβολισμό του νατρίου, του καλίου, του χλωρίου και του νερού. συμβάλλουν στην κατακράτηση ιόντων νατρίου και χλωρίου στο σώμα και στην απέκκριση των ιόντων καλίου στα ούρα. Προφανώς, τα ιόντα νατρίου και χλωρίου επαναρροφούνται στα νεφρικά σωληνάρια με αντάλλαγμα την απέκκριση άλλων μεταβολικών προϊόντων,

κορτιζόλη

32. Παραθυρεοειδική ορμόνη και καλσιτονίνη. Χημική φύση. Μηχανισμός δράσης σε μοριακό επίπεδο. Επίδραση στον μεταβολισμό του ασβεστίου, την υπερασβεστιαιμία και την υπασβεστιαιμία.

Οι πρωτεϊνικές ορμόνες περιλαμβάνουν επίσης την παραθυρεοειδική ορμόνη (παραθυρεοειδική ορμόνη). Συντίθενται από τους παραθυρεοειδείς αδένες. Το μόριο της βόειας παραθυρεοειδούς ορμόνης περιέχει 84 υπολείμματα αμινοξέων και αποτελείται από μία πολυπεπτιδική αλυσίδα. Έχει βρεθεί ότι η παραθυρεοειδική ορμόνη εμπλέκεται στη ρύθμιση της συγκέντρωσης κατιόντων ασβεστίου και των σχετικών ανιόντων φωσφορικού οξέος στο αίμα. Το ιονισμένο ασβέστιο θεωρείται η βιολογικά ενεργή μορφή, η συγκέντρωσή του κυμαίνεται από 1,1–1,3 mmol/l. Τα ιόντα ασβεστίου αποδείχθηκαν απαραίτητοι παράγοντες που δεν αντικαθίστανται από άλλα κατιόντα για μια σειρά από ζωτικές φυσιολογικές διεργασίες: μυϊκή σύσπαση, νευρομυϊκή διέγερση, πήξη αίματος, διαπερατότητα κυτταρικής μεμβράνης, δραστηριότητα ενός αριθμού ενζύμων κ.λπ. Επομένως, τυχόν αλλαγές σε αυτές τις διεργασίες που προκαλούνται από παρατεταμένη έλλειψη ασβεστίου στα τρόφιμα ή παραβίαση της απορρόφησής του στο έντερο οδηγούν σε αυξημένη σύνθεση της παραθυρεοειδούς ορμόνης, η οποία προωθεί την έκπλυση αλάτων ασβεστίου (με τη μορφή κιτρικών και φωσφορικών αλάτων) από οστικό ιστό και, κατά συνέπεια, στην καταστροφή ανόργανων και οργανικών συστατικών των οστών. Ένα άλλο όργανο-στόχος της παραθυρεοειδούς ορμόνης είναι ο νεφρός. Η παραθυρεοειδής ορμόνη μειώνει την επαναρρόφηση του φωσφορικού στα άπω σωληνάρια του νεφρού και αυξάνει τη σωληναριακή επαναρρόφηση του ασβεστίου. εξασφαλίζοντας σταθερή συγκέντρωση ασβεστίου στο αίμα - καλσιτονίνη. Τύπος:

Η καλσιτονίνη περιέχει μια δισουλφιδική γέφυρα (μεταξύ του 1ου και του 7ου υπολείμματος αμινοξέος) και χαρακτηρίζεται από μια Ν-τελική κυστεΐνη και ένα C-τερματικό προλιναμίδιο. Η βιολογική επίδραση της καλσιτονίνης είναι ακριβώς αντίθετη από την επίδραση της παραθυρεοειδούς ορμόνης: προκαλεί καταστολή των διεργασιών απορρόφησης στον οστικό ιστό και, κατά συνέπεια, υπασβεστιαιμία και υποφωσφαταιμία. Έτσι, η σταθερότητα του επιπέδου του ασβεστίου στο αίμα των ανθρώπων και των ζώων εξασφαλίζεται κυρίως από την παραθυρεοειδή ορμόνη, την καλσιτριόλη και την καλσιτονίνη, δηλ. ορμόνες τόσο του θυρεοειδούς όσο και του παραθυρεοειδούς αδένα και μια ορμόνη που προέρχεται από τη βιταμίνη D3. Αυτό θα πρέπει να λαμβάνεται υπόψη κατά τη διάρκεια χειρουργικών θεραπευτικών χειρισμών σε αυτούς τους αδένες.

33. Ορμόνες του μυελού των επινεφριδίων - κατεχολαμίνες: αδρεναλίνη και νορεπινεφρίνη. Χημική φύση και βιοσύνθεση. Ο μηχανισμός δράσης των ορμονών σε μοριακό επίπεδο, ο ρόλος τους στη ρύθμιση του μεταβολισμού των υδατανθράκων, των λιπών και των αμινοξέων. Μεταβολικές διαταραχές σε παθήσεις των επινεφριδίων.

Αυτές οι ορμόνες δομικά θυμίζουν το αμινοξύ τυροσίνη, από το οποίο διαφέρουν στην παρουσία επιπρόσθετων ομάδων ΟΗ στον δακτύλιο και στο άτομο β-άνθρακα της πλευρικής αλυσίδας και στην απουσία καρβοξυλικής ομάδας.

Αδρεναλίνη Νορεπινεφρίνη Ισοπροπυλαδρεναλίνη

Ο ανθρώπινος μυελός των επινεφριδίων βάρους 10 g περιέχει περίπου 5 mg αδρεναλίνης και 0,5 mg νορεπινεφρίνης. Η περιεκτικότητά τους στο αίμα είναι 1,9 και 5,2 nmol/l, αντίστοιχα. Στο πλάσμα του αίματος, και οι δύο ορμόνες υπάρχουν τόσο σε ελεύθερη κατάσταση όσο και σε κατάσταση δεσμευμένες, ειδικότερα, με την αλβουμίνη. Μικρές ποσότητες και των δύο ορμονών εναποτίθενται ως άλας με ATP στις νευρικές απολήξεις, που απελευθερώνονται ως απόκριση στη διέγερση. Επιπλέον, είναι όλα σχετικά Έχουν ισχυρό αγγειοσυσταλτικό αποτέλεσμα, προκαλώντας αύξηση της αρτηριακής πίεσης και από αυτή την άποψη η δράση τους είναι παρόμοια με τη δράση του συμπαθητικού νευρικού συστήματος.Η ισχυρή ρυθμιστική επίδραση αυτών των ορμονών στον μεταβολισμό των υδατανθράκων στο σώμα είναι γνωστή. Έτσι, συγκεκριμένα, η αδρεναλίνη προκαλεί απότομη αύξηση των επιπέδων γλυκόζης στο αίμα, η οποία οφείλεται στην επιτάχυνση της διάσπασης του γλυκογόνου στο ήπαρ υπό τη δράση του ενζύμου φωσφορυλάση. Η υπεργλυκαιμική δράση της νορεπινεφρίνης είναι πολύ χαμηλότερη - περίπου 5% της επίδρασης της αδρεναλίνης. Παράλληλα, παρατηρείται συσσώρευση φωσφορικών εξόζης στους ιστούς, ιδιαίτερα στους μύες, μείωση της συγκέντρωσης ανόργανων φωσφορικών και αύξηση του επιπέδου των ακόρεστων λιπαρών οξέων στο πλάσμα του αίματος. Υπάρχουν ενδείξεις αναστολής της οξείδωσης της γλυκόζης στους ιστούς υπό την επίδραση της αδρεναλίνης. Ορισμένοι συγγραφείς συσχετίζουν αυτή τη δράση με τη μείωση του ρυθμού διείσδυσης (μεταφοράς) γλυκόζης στο κύτταρο. Είναι γνωστό ότι τόσο η αδρεναλίνη όσο και η νορεπινεφρίνη καταστρέφονται γρήγορα στο σώμα. Τα ανενεργά προϊόντα του μεταβολισμού τους απεκκρίνονται στα ούρα, κυρίως με τη μορφή 3-μεθοξυ-4-υδροξυμανδελικού οξέος, οξοαδρενοχρωμίου, μεθοξυνοαδρεναλίνης και μεθοξυαδρεναλίνης. Αυτοί οι μεταβολίτες βρίσκονται στα ούρα κυρίως με τη μορφή που σχετίζεται με το γλυκουρονικό οξύ. Ένζυμα που καταλύουν αυτούς τους μετασχηματισμούς κατεχολαμινών έχουν απομονωθεί από πολλούς ιστούς και έχουν μελετηθεί αρκετά καλά, ιδιαίτερα η μονοαμινοξειδάση (ΜΑΟ), η οποία καθορίζει τον ρυθμό βιοσύνθεσης και διάσπασης των κατεχολαμινών και η κατεχολική μεθυλτρανσφεράση, η οποία καταλύει την κύρια οδό της μετατροπής της αδρεναλίνης , δηλ. . Ο-μεθυλίωση λόγω S-αδενοσυλμεθειονίνης. Παρουσιάζουμε τη δομή των δύο προϊόντων τελικής αποσύνθεσης

34. Γλυκαγόνη και ινσουλίνη. Χημική φύση, βιοσύνθεση ινσουλίνης. Ο μηχανισμός δράσης αυτών των ορμονών σε μοριακό επίπεδο. Ο ρόλος τους στη ρύθμιση του μεταβολισμού των υδατανθράκων, των λιπών και των αμινοξέων. Βιοχημικές διαταραχές στον σακχαρώδη διαβήτη.

Ινσουλίνη, που πήρε το όνομά της από το όνομα των νησίδων του παγκρέατος. Το μόριο της ινσουλίνης, που περιέχει 51 υπολείμματα αμινοξέων, αποτελείται από δύο πολυπεπτιδικές αλυσίδες που συνδέονται μεταξύ τους σε δύο σημεία με δισουλφιδικές γέφυρες. Στη φυσιολογική ρύθμιση της σύνθεσης της ινσουλίνης, η συγκέντρωση της γλυκόζης στο αίμα παίζει κυρίαρχο ρόλο. Έτσι, η αύξηση της περιεκτικότητας σε γλυκόζη στο αίμα προκαλεί αύξηση της έκκρισης ινσουλίνης στις παγκρεατικές νησίδες και η μείωση της περιεκτικότητάς της, αντίθετα, επιβραδύνει την έκκριση ινσουλίνης. Αυτό το φαινόμενο ελέγχου ανάδρασης θεωρείται ένας από τους πιο σημαντικούς μηχανισμούς ρύθμισης των επιπέδων γλυκόζης στο αίμα. Με ανεπαρκή έκκριση ινσουλίνης, αναπτύσσεται μια συγκεκριμένη ασθένεια - Διαβήτης.Φυσιολογικές επιδράσεις της ινσουλίνης: Η ινσουλίνη είναι η μόνη ορμόνη που μειώνει τα επίπεδα γλυκόζης στο αίμα, αυτό επιτυγχάνεται μέσω:

§ αυξημένη απορρόφηση γλυκόζης και άλλων ουσιών από τα κύτταρα.

§ ενεργοποίηση βασικών γλυκολυτικών ενζύμων.

§ αύξηση της έντασης της σύνθεσης γλυκογόνου - η ινσουλίνη επιταχύνει την αποθήκευση της γλυκόζης στα κύτταρα του ήπατος και των μυών πολυμερίζοντάς την σε γλυκογόνο.

§ μείωση της έντασης της γλυκονεογένεσης - ο σχηματισμός γλυκόζης από διάφορες ουσίες στο ήπαρ μειώνεται

Αναβολικά αποτελέσματα

§ ενισχύει την απορρόφηση αμινοξέων από τα κύτταρα (ειδικά λευκίνη και βαλίνη).

§ ενισχύει τη μεταφορά ιόντων καλίου, καθώς και μαγνησίου και φωσφορικών, στο κύτταρο.

§ ενισχύει την αντιγραφή του DNA και τη βιοσύνθεση πρωτεϊνών.

§ ενισχύει τη σύνθεση των λιπαρών οξέων και την επακόλουθη εστεροποίησή τους - στον λιπώδη ιστό και στο ήπαρ, η ινσουλίνη προάγει τη μετατροπή της γλυκόζης σε τριγλυκερίδια. Με την έλλειψη ινσουλίνης συμβαίνει το αντίθετο - κινητοποίηση λιπών.

Αντικαταβολικά αποτελέσματα

§ καταστέλλει την υδρόλυση των πρωτεϊνών - μειώνει την αποικοδόμηση των πρωτεϊνών.

§ μειώνει τη λιπόλυση - μειώνει τη ροή των λιπαρών οξέων στο αίμα.

Γλυκαγόνη- ορμόνη των άλφα κυττάρων των νησίδων Langerhans του παγκρέατος. Σύμφωνα με τη χημική του δομή, η γλυκαγόνη είναι μια πεπτιδική ορμόνη. Το μόριο γλυκαγόνης αποτελείται από 29 αμινοξέα και έχει μοριακό βάρος 3485. Η πρωτογενής δομή του μορίου γλυκαγόνης είναι η εξής.

Κεφάλαιο III. ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ

§ 6. ΑΜΙΝΟΞΕΑ ΩΣ ΔΟΜΙΚΑ ΣΤΟΙΧΕΙΑ ΤΩΝ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ

Φυσικά αμινοξέα

Τα αμινοξέα στους ζωντανούς οργανισμούς βρίσκονται κυρίως στις πρωτεΐνες. Οι πρωτεΐνες αποτελούνται κυρίως από είκοσι τυπικά αμινοξέα. Είναι α-αμινοξέα και διαφέρουν μεταξύ τους ως προς τη δομή των πλευρικών ομάδων (ριζών), που ορίζονται με το γράμμα R:

Η ποικιλία των πλευρικών ριζών των αμινοξέων παίζει βασικό ρόλο στο σχηματισμό της χωρικής δομής των πρωτεϊνών και στη λειτουργία του ενεργού κέντρου των ενζύμων.

Η δομή των τυπικών αμινοξέων δίνεται στο τέλος της παραγράφου στον Πίνακα 3. Τα φυσικά αμινοξέα έχουν ασήμαντα ονόματα, τα οποία δεν είναι βολικό να χρησιμοποιηθούν κατά τη σύνταξη της δομής των πρωτεϊνών. Ως εκ τούτου, έχουν εισαχθεί ονομασίες τριών γραμμάτων και ενός γράμματος για αυτούς, οι οποίοι παρουσιάζονται επίσης στον Πίνακα 3.

Χωρική ισομέρεια

Σε όλα τα αμινοξέα, με εξαίρεση τη γλυκίνη, το άτομο α-άνθρακα είναι χειρόμορφο, δηλ. Χαρακτηρίζονται από οπτικό ισομερισμό. Στον πίνακα Το 3 χειρόμορφο άτομο άνθρακα υποδεικνύεται με έναν αστερίσκο. Για παράδειγμα, για την αλανίνη, οι προβολές Fischer και των δύο ισομερών μοιάζουν με αυτό:

Για τον χαρακτηρισμό τους, όπως και για τους υδατάνθρακες, χρησιμοποιείται η ονοματολογία D, L. Οι πρωτεΐνες περιέχουν μόνο L-αμινοξέα.

Τα ισομερή L- και D μπορούν να μετατραπούν αμοιβαία το ένα στο άλλο. Αυτή η διαδικασία ονομάζεται ρακεμισμός.

Ενδιαφέρον να γνωρίζετε! Στο λευκό των δοντιών - οδοντίνη -μεγάλο-ασπαρτικότο οξύ ρακεμίζεται αυθόρμητα στη θερμοκρασία του ανθρώπινου σώματος σε ποσοστό 0,10% ετησίως. Κατά την περίοδο σχηματισμού των δοντιών, η οδοντίνη περιέχει μόνομεγάλο-ασπαρτικό οξύ, σε ενήλικα, ως αποτέλεσμα ρακεμοποίησης, σχηματίζεταιρε-ασπαρτικό οξύ. Όσο μεγαλύτερο είναι το άτομο, τόσο μεγαλύτερη είναι η περιεκτικότητα του ισομερούς D. Με τον προσδιορισμό της αναλογίας D- και L-ισομερών, η ηλικία μπορεί να προσδιοριστεί με μεγάλη ακρίβεια. Έτσι, οι κάτοικοι των ορεινών χωριών του Ισημερινού εκτέθηκαν ότι απέδιδαν πολύ μεγάλη ηλικία στον εαυτό τους.

Χημικές ιδιότητες

Τα αμινοξέα περιέχουν αμινο και καρβοξυλομάδες. Εξαιτίας αυτού, παρουσιάζουν αμφοτερικές ιδιότητες, δηλαδή τις ιδιότητες τόσο των οξέων όσο και των βάσεων.

Όταν ένα αμινοξύ, όπως η γλυκίνη, διαλύεται στο νερό, η καρβοξυλική του ομάδα διασπάται για να σχηματίσει ένα ιόν υδρογόνου. Στη συνέχεια, το ιόν υδρογόνου συνδέεται λόγω του μοναδικού ζεύγους ηλεκτρονίων στο άτομο αζώτου στην αμινομάδα. Σχηματίζεται ένα ιόν στο οποίο υπάρχουν ταυτόχρονα θετικά και αρνητικά φορτία, τα λεγόμενα διπολικό:

Αυτή η μορφή του αμινοξέος είναι κυρίαρχη σε ένα ουδέτερο διάλυμα. Σε ένα όξινο περιβάλλον, ένα αμινοξύ συνδέει ένα ιόν υδρογόνου για να σχηματίσει ένα κατιόν:

Σε αλκαλικό περιβάλλον σχηματίζεται ένα ανιόν:

Έτσι, ανάλογα με το pH του περιβάλλοντος, ένα αμινοξύ μπορεί να είναι θετικά φορτισμένο, αρνητικά φορτισμένο και ηλεκτρικά ουδέτερο (με ίσα θετικά και αρνητικά φορτία). Η τιμή pH ενός διαλύματος στο οποίο το συνολικό φορτίο ενός αμινοξέος είναι μηδέν ονομάζεται ισοηλεκτρικό σημείοαυτού του αμινοξέος. Για πολλά αμινοξέα, το ισοηλεκτρικό σημείο βρίσκεται κοντά στο pH 6. Για παράδειγμα, τα ισοηλεκτρικά σημεία της γλυκίνης και της αλανίνης έχουν τιμές 5,97 και 6,02, αντίστοιχα.

Δύο αμινοξέα μπορούν να αντιδράσουν μεταξύ τους, προκαλώντας τη διάσπαση ενός μορίου νερού και το σχηματισμό ενός προϊόντος που ονομάζεται διπεπτίδιο:

Ο δεσμός που συνδέει δύο αμινοξέα ονομάζεται πεπτιδικός δεσμός. Χρησιμοποιώντας τους χαρακτηρισμούς των γραμμάτων των αμινοξέων, ο σχηματισμός ενός διπεπτιδίου μπορεί να αναπαρασταθεί σχηματικά ως εξής:

Ομοίως σχηματίζεται τριπεπτίδια, τετραπεπτίδιακαι τα λοιπά.:

H 2 N – lys – ala – gly – COOH – τριπεπτίδιο

H 2 N – trp – gis – ala – ala – COOH – τετραπεπτίδιο

H 2 N – tyr – lys – gly – ala – leu – gly – trp – COOH – επταπεπτίδιο

Τα πεπτίδια που αποτελούνται από μικρό αριθμό υπολειμμάτων αμινοξέων έχουν τη γενική ονομασία ολιγοπεπτίδια.

Ενδιαφέρον να γνωρίζετε! Πολλά ολιγοπεπτίδια έχουν υψηλή βιολογική δράση. Αυτά περιλαμβάνουν έναν αριθμό ορμονών, για παράδειγμα, η ωκυτοκίνη (νανοπεπτίδιο) διεγείρει τις συσπάσεις της μήτρας, η βραδυκινίνη (νανοπεπτίδιο) καταστέλλει τις φλεγμονώδεις διεργασίες στους ιστούς. Το αντιβιοτικό γραμμικιδίνη C (κυκλικό δεκαπεπτίδιο) διαταράσσει τη ρύθμιση της διαπερατότητας ιόντων στις μεμβράνες των βακτηρίων και ως εκ τούτου τα σκοτώνει. Δηλητήρια μανιταριών αμανιτίνες (οκταπεπτίδια), εμποδίζοντας τη σύνθεση πρωτεϊνών, μπορούν να προκαλέσουν σοβαρή δηλητηρίαση στον άνθρωπο. Η ασπαρτάμη είναι ευρέως γνωστή - ο μεθυλεστέρας της ασπαρτυλοφαινυλαλανίνης. Η ασπαρτάμη έχει γλυκιά γεύση και χρησιμοποιείται για να προσθέσει γλυκιά γεύση σε διάφορα φαγητά και ποτά.

Ταξινόμηση αμινοξέων

Υπάρχουν διάφορες προσεγγίσεις για την ταξινόμηση των αμινοξέων, αλλά η πιο προτιμώμενη είναι η ταξινόμηση με βάση τη δομή των ριζών τους. Υπάρχουν τέσσερις κατηγορίες αμινοξέων που περιέχουν τους ακόλουθους τύπους ριζών. 1) μη πολικό (ή υδροφόβος); 2) πολικό αφόρτιστο? 3) αρνητικά φορτισμένο και 4) θετικά φορτισμένο:

Τα μη πολικά (υδρόφοβα) περιλαμβάνουν αμινοξέα με μη πολικές αλειφατικές (αλανίνη, βαλίνη, λευκίνη, ισολευκίνη) ή αρωματικές (φαινυλαλανίνη και τρυπτοφάνη) ομάδες R και ένα αμινοξύ που περιέχει θείο - μεθειονίνη.

Τα πολικά αφόρτιστα αμινοξέα, σε σύγκριση με τα μη πολικά, είναι καλύτερα διαλυτά στο νερό και είναι πιο υδρόφιλα, αφού οι λειτουργικές τους ομάδες σχηματίζουν δεσμούς υδρογόνου με μόρια νερού. Αυτά περιλαμβάνουν αμινοξέα που περιέχουν μια πολική ομάδα ΗΟ (σερίνη, θρεονίνη και τυροσίνη), μια ομάδα HS (κυστεΐνη), μια ομάδα αμιδίου (γλουταμίνη, ασπαραγίνη) και γλυκίνη (η ομάδα γλυκίνης R, που αντιπροσωπεύεται από ένα άτομο υδρογόνου, είναι πολύ μικρή για να αντισταθμίζουν την ισχυρή πολικότητα της α-αμινο ομάδας και της α-καρβοξυλικής ομάδας).

Το ασπαρτικό και το γλουταμικό οξύ είναι αρνητικά φορτισμένα αμινοξέα. Περιέχουν δύο καρβοξυλικές και μία αμινομάδες, οπότε στην ιονισμένη κατάσταση τα μόριά τους θα έχουν συνολικό αρνητικό φορτίο:

Τα θετικά φορτισμένα αμινοξέα περιλαμβάνουν λυσίνη, ιστιδίνη και αργινίνη· σε ιονισμένη μορφή έχουν συνολικό θετικό φορτίο:

Ανάλογα με τη φύση των ριζών, τα φυσικά αμινοξέα διακρίνονται επίσης σε ουδέτερο, ξινόΚαι βασικός. Το ουδέτερο περιλαμβάνει μη πολικά και πολικά αφόρτιστα, όξινα - αρνητικά φορτισμένα, βασικά - θετικά φορτισμένα.

Δέκα από τα 20 αμινοξέα που συνθέτουν τις πρωτεΐνες μπορούν να συντεθούν στο ανθρώπινο σώμα. Τα υπόλοιπα πρέπει να περιέχονται στο φαγητό μας. Αυτές περιλαμβάνουν αργινίνη, βαλίνη, ισολευκίνη, λευκίνη, λυσίνη, μεθειονίνη, θρεονίνη, τρυπτοφάνη, φαινυλαλανίνη και ιστιδίνη. Αυτά τα αμινοξέα ονομάζονται αναντικατάστατος.Τα απαραίτητα αμινοξέα περιλαμβάνονται συχνά στα συμπληρώματα διατροφής και χρησιμοποιούνται ως φάρμακα.

Ενδιαφέρον να γνωρίζετε! Η ισορροπία της ανθρώπινης διατροφής σε αμινοξέα παίζει εξαιρετικά σημαντικό ρόλο. Εάν υπάρχει έλλειψη απαραίτητων αμινοξέων στα τρόφιμα, το σώμα αυτοκαταστρέφεται. Στην περίπτωση αυτή επηρεάζεται κυρίως ο εγκέφαλος, γεγονός που οδηγεί σε διάφορες ασθένειες του κεντρικού νευρικού συστήματος και ψυχικές διαταραχές. Ένας νεαρός αναπτυσσόμενος οργανισμός είναι ιδιαίτερα ευάλωτος. Για παράδειγμα, όταν διαταράσσεται η σύνθεση της τυροσίνης από τη φαινυλαλανίνη, τα παιδιά αναπτύσσουν μια σοβαρή ασθένεια, την φινυλοπυρουβική ολιγοφρένεια, η οποία προκαλεί σοβαρή νοητική υστέρηση ή το θάνατο του παιδιού.

Πίνακας 3

Πρότυπα αμινοξέα

Αμινοξέων (τετριμμένο όνομα)	Θρύλος			Δομικός τύπος
		λατινικά
		τριών επιστολών	μονογράμματος
ΜΗ ΠΟΛΙΚΟ (ΥΔΡΟΦΟΒΙΚΟ)
Ισολευκίνη
Φαινυλαλανίνη
Τρυπτοφάνη
Μεθειονίνη
POLAR ΑΦΟΡΤΙΖΕΤΑΙ
Ασπαραγίνη
Γλουταμίνη

περίληψη άλλων παρουσιάσεων

«Μεταβολισμός και κυτταρική ενέργεια» - Ορισμός. Ανταλλαγή πλαστικού. Πεπτικά όργανα. Προετοιμασία των μαθητών για εργασίες ανοιχτού τύπου. Χημικοί μετασχηματισμοί. Ερωτήσεις με απαντήσεις «ναι» ή «όχι». Μεταβολισμός. Μεταβολισμός. Κείμενο με λάθη. Μια εργασία με λεπτομερή απάντηση. Εργασίες δοκιμής. Ανταλλαγή ενέργειας.

"Μεταβολισμός" - Ιδιότητες του γενετικού κώδικα. Μοριακό βάρος ενός αμινοξέος. Γενετικός κώδικας. Το αρχικό μέρος του μορίου. Ανταλλαγή πλαστικού. Μεταγραφή. Πρωτεΐνη. DNA. Προσδιορίστε το μήκος του αντίστοιχου γονιδίου. Αντιδράσεις αφομοίωσης και αφομοίωσης. Ένα τμήμα του δεξιού κλώνου του DNA. Προσδιορίστε τους όρους. Αυτότροφοι. Βιοσύνθεση πρωτεϊνών. Ποια πρωταρχική δομή θα έχει η πρωτεΐνη; Μια πρωτεΐνη που αποτελείται από 500 μονομερή. Αναμετάδοση.

«Ενεργειακός μεταβολισμός» 9η τάξη - Η γλυκόζη είναι το κεντρικό μόριο της κυτταρικής αναπνοής. ATP σε αριθμούς. Η έννοια του ενεργειακού μεταβολισμού. Αυτότροφοι. PVA – πυροσταφυλικό οξύ C3H4O3. Δομή του ATP. Το ATP είναι μια καθολική πηγή ενέργειας στο κύτταρο. Μετατροπή ATP σε ADP. Η ζύμωση είναι αναερόβια αναπνοή. Μεταβολισμός. Ενεργειακός μεταβολισμός στο κύτταρο. Ζύμωση. Ενεργειακός μεταβολισμός (απομοίωση). Μιτοχόνδρια. Το αερόβιο στάδιο είναι το οξυγόνο. Συνοπτική εξίσωση της αερόβιας φάσης.

«Στάδια Ενεργειακού Μεταβολισμού» - Συνοπτική Εξίσωση. Τύποι διατροφής των οργανισμών. Η διαδικασία της διάσπασης. Μεταβολισμός. Οξείδωση PVC. Αλυσίδα μεταφοράς ηλεκτρονίων. Απελευθέρωση ενέργειας. Κύκλος Krebs. Περιγράψτε τις αντιδράσεις. Οξειδωτική αποκαρβοξυλίωση. Καταβολισμός. Αερόβια αναπνοή. Στάδια αερόβιας αναπνοής. Προπαρασκευαστικό στάδιο. Διάσπαση οξυγόνου. Ηλιακή ενέργεια. Πού γίνεται η σύνθεση ATP; Στάδιο χωρίς οξυγόνο. Συμπληρώστε τα κενά στο κείμενο.

«Μεταβολισμός υδατανθράκων» - Περίληψη του κύκλου του Krebs. Τριοφωσφορική ισομεράση. Σακχαρόζη. Χημειοσμωτικό μοντέλο σύνθεσης ΑΤΡ. Παράγοντες που επηρεάζουν τη δραστηριότητα των ενζύμων. Μεταβολισμός. Γλυκόλυση. Αλντολάζα. Ταξινόμηση ενζύμων. Γυναικεία κάλτσα. Στάδια οξείδωσης γλυκόζης. Σχηματισμός κλαδιών. Ένζυμα. Πρωτεϊνικά συστατικά του μιτοχονδριακού ETC. Ένζυμα. Τα κύρια στάδια του μεταβολισμού των υδατανθράκων. Ενολάση. Σύνθεση γλυκογόνου. Οξείδωση ακετυλο-CoA σε CO2.

«Ενεργειακός μεταβολισμός» - Η διαδικασία του ενεργειακού μεταβολισμού. Γλυκόλυση. Ενέργεια που απελευθερώνεται στις αντιδράσεις γλυκόλυσης. Ένζυμα του σταδίου ανταλλαγής ενέργειας χωρίς οξυγόνο. Η μοίρα του PVK. Ζύμωση γαλακτικού οξέος. Γαλακτικό οξύ. Βιολογική οξείδωση και καύση. Οξείδωση ουσίας Α. Προπαρασκευαστικό στάδιο. Επανάληψη. Καύση. Ανταλλαγή ενέργειας.

13.. Λόγω ποιων δεσμών μπορεί να σχηματιστεί ένα συμπολυμερές από τα δύο παρακάτω πεπτίδια;

ΕΝΑ) ala-met-arg-cis-ala-gli-ser-gli-cis-tre;

σι) lys-glu-arg-cis-arg-gly-tre-ser-lys-tre-glu-ser.

14. Πώς, χρησιμοποιώντας τη μέθοδο διουρίας για τον προσδιορισμό της πρωτεΐνης και του θειικού αμμωνίου, μπορείτε να καθορίσετε την αναλογία μεταξύ λευκωματινών και σφαιρινών στον ορό αίματος;

15. Η αναλογία της ποσότητας λευκωματίνης προς την ποσότητα σφαιρίνης στον ορό αίματος του ασθενούς είναι 1,5. Υπολογίστε την περιεκτικότητα σε σφαιρίνη εάν η συγκέντρωση λευκωματίνης είναι 5,0 g%.

16. Ονομάστε τις δύο κύριες διαμορφώσεις ενός μορίου πρωτεΐνης και υποδείξτε τις διαφορές μεταξύ τους.

17. Σε ποιο επίπεδο χωρικής οργάνωσης διακρίνονται οι σφαιρικές και οι ινιδώδεις πρωτεΐνες;

18. Να αναφέρετε τις σημαντικότερες ομάδες βασικών πρωτεϊνών.

19. Γιατί οι πρωταμίνες και οι ιστόνες διαφέρουν ως προς τον βασικό τους χαρακτήρα;

20. Γιατί οι πρωταμίνες και οι ιστόνες πήζουν κάτω από υψηλή θερμότητα μόνο σε εξαιρετικά αλκαλικό περιβάλλον;

ΜΑΘΗΜΑ 3 «Χημεία σύνθετων πρωτεϊνών. Προσδιορισμός των συστατικών των φωσφο- και νουκλεοπρωτεϊνών»

Σκοπός του μαθήματος : εξοικειωθούν με την ταξινόμηση και τη δομή των συμπλόκων πρωτεϊνών, ιδιαίτερα των νουκλεοπρωτεϊνών, που παίζουν πρωταγωνιστικό ρόλο στην αποθήκευση και μετάδοση γενετικών πληροφοριών (DNA και RNA), καθώς και των σημαντικότερων χρωμοπρωτεϊνών (αιμοσφαιρίνη).

Ο μαθητής πρέπει να γνωρίζει:

1. Κατηγορίες σύνθετων πρωτεϊνών, η αρχή της διαίρεσης τους σε τάξεις, η αρχή της ονοματολογίας

2. Η χημική φύση των προσθετικών ομάδων σύνθετων πρωτεϊνών.

3. Συστατικά της προσθετικής ομάδας νουκλεοπρωτεϊνών και χρωμοπρωτεϊνών (ιδιαίτερα, αιμοσφαιρίνη).

4. Χωρική οργάνωση νουκλεϊκών οξέων.

5. Διαφορές στη σύνθεση και τη δομή του RNA και του DNA

6.Λειτουργίες DNA και RNA, τύποι RNA, εντοπισμός τους.

7. Προσθετική ομάδα αιμοσφαιρίνης, συστατικά της, ο ρόλος του σιδήρου στη σύνθεση της αίμης.

8. Παράγοντες των οποίων η επίδραση μπορεί να προκαλέσει αλλαγές στη δομή του DNA με πληροφοριακές συνέπειες.

Ο μαθητής πρέπει να μπορεί:

1. Κατασκευάστε (σχηματικά) μια συμπληρωματική αλυσίδα σε μια τομή ενός δεδομένου θραύσματος μιας από τις αλυσίδες DNA.

2. Προσδιορίστε, με βάση τα αποτελέσματα μιας ποιοτικής ανάλυσης του προϊόντος υδρόλυσης νουκλεϊκού οξέος, εάν το DNA ή το RNA υδρολύθηκε

3. Διακρίνετε τους τύπους αιμοσφαιρίνης και χρησιμοποιήστε τις ονομασίες που έχουν υιοθετηθεί για αυτούς (οξυαιμοσφαιρίνη, μειωμένη αιμοσφαιρίνη, καρβοξυαιμοσφαιρίνη κ.λπ.

4. Βρείτε σφάλματα σε τμήματα υποτιθέμενων συμπληρωματικών κλώνων DNA που παρουσιάζονται για αξιολόγηση

Ο μαθητής πρέπει να πάρει μια ιδέα: για τον κυρίαρχο εντοπισμό σύνθετων πρωτεϊνών στο ανθρώπινο σώμα, τη βιολογική τους σημασία, για τις απειλές που θέτουν οι μεταλλαξιογόνες επιδράσεις για την ύπαρξη ειδών.

Εργασίες στην τάξη

Εργαστηριακή εργασία (Προσδιορισμός φωσφο-

και νουκλεοπρωτεΐνες)

1. Απομόνωση καζεΐνης από γάλα.Η καζεΐνη (μία από τις φωσφοπρωτεΐνες) περιέχεται στο γάλα με τη μορφή διαλυτού άλατος ασβεστίου, το οποίο αποσυντίθεται όταν οξινίζεται και η καζεΐνη κατακρημνίζεται. Η περίσσεια οξέος παρεμβαίνει στην καθίζηση, καθώς σε τιμές pH κάτω από 4,7 (το ισοηλεκτρικό σημείο της καζεΐνης), τα μόρια πρωτεΐνης επαναφορτίζονται και η καζεΐνη επανέρχεται στο διάλυμα.

Πρόοδος.Σε 2 ml γάλακτος προσθέστε ίσο όγκο απεσταγμένου νερού και 2 σταγόνες οξικού οξέος 10%. Συλλέξτε την καζεΐνη που πέφτει σε μορφή νιφάδων σε ένα φίλτρο και ξεπλύνετε με νερό.

Υδρόλυση νουκλεοπρωτεϊνών

Πρόοδος.Σε φιάλη με στρογγυλό πυθμένα τοποθετούμε 1 g μαγιάς, προσθέτουμε 20 ml διαλύματος θειικού οξέος 10% και την ίδια ποσότητα απεσταγμένου νερού. Κλείνουμε τη φιάλη με πώμα αναρροής και βράζουμε υπό πίεση για 1,5 ώρα σε χαμηλή φωτιά. Ψύξτε το υγρό, προσθέστε απεσταγμένο νερό στον αρχικό όγκο και διηθήστε. Χρησιμοποιήστε το διήθημα για τις ακόλουθες ποιοτικές αντιδράσεις:

α) αντίδραση διουρίας(για ανίχνευση πολυπεπτιδίων). Σε 5 σταγόνες του προκύπτοντος προϊόντος υδρόλυσης προσθέστε 10 σταγόνες ενός διαλύματος 10% υδροξειδίου του νατρίου και 1 σταγόνα ενός διαλύματος 1% θειικού χαλκού. Το υγρό γίνεται ροζ.

β) τεστ αργύρου(για την ανίχνευση βάσεων πουρινών). Προσθέστε 5 σταγόνες διαλύματος αμμωνίας 2% νιτρικού αργύρου σε 5 σταγόνες υδρόλυσης. Μετά από 3-5 λεπτά, κατακρημνίζεται ένα μικρό καφέ ίζημα ενώσεων αργύρου από βάσεις πουρινών.

γ) ποιοτική αντίδραση Molisch(για την ανίχνευση της ομάδας πεντόζης). Σε 10 σταγόνες υδρόλυσης, προσθέστε 2 - 3 σταγόνες διαλύματος θυμόλης 1% σε αιθανόλη, ανακατέψτε και χαμηλώστε ίσο όγκο πυκνού θειικού οξέος κατά μήκος του τοιχώματος - ένα διακριτό κόκκινο δακτύλιο.

δ) δείγμα μολυβδαινίου(για ανίχνευση φωσφορικού οξέος). Προσθέστε 5 σταγόνες αντιδραστηρίου μολυβδαινίου σε 5 σταγόνες υδρόλυσης και βράστε για αρκετά λεπτά. Εμφανίζεται ένα λεμονοκίτρινο χρώμα και κατά την ψύξη εμφανίζεται ένα κίτρινο κρυσταλλικό ίζημα μιας σύνθετης ένωσης φωσφομολυβδαινικού αμμωνίου.

Δώστε αιτιολογημένες απαντήσεις στις εργασίες που προτείνονται παρακάτω:

1. Ποια δομικά συστατικά συνθέτουν το DNA; Με ποια σειρά συνδέονται μεταξύ τους;

2. Κατασκευάστε μια συμπληρωματική αλυσίδα στην τοποθεσία. το τμήμα DNA που φαίνεται παρακάτω (- A - G - G - C - T- G-T)έτσι ώστε η αλυσίδα που προκύπτει να είναι ένα θραύσμα RNA:

3. Κατασκευάστε μια συμπληρωματική αλυσίδα σε ένα τμήμα μιας από τις αλυσίδες DNA που παρουσιάζονται παρακάτω:

-A - G - G - C - T -

: - : - : - : - :

-? - ? - ? - ? - ? -

4. Βρείτε σφάλματα στο τμήμα DNA παρακάτω:

-T - U - A - U - C - T - T - G-

: -: - : - : : : : :

A - A - T - A - G - A - A - U-

5. Το ολιγονουκλεοτίδιο υδρολύθηκε με δύο τρόπους. Στην πρώτη περίπτωση, προσδιορίστηκαν μονονουκλεοτίδια στο προϊόν υδρόλυσης A, G, C και T(το τελευταίο βρίσκεται στο υδρόλυμα σε ποσότητα 2 φορές μεγαλύτερη από τα άλλα), καθώς και δινουκλεοτίδια Ζ - Α, Α - ΤΚαι Τ - Τ. Στη δεύτερη περίπτωση, μαζί με ελεύθερα νουκλεοτίδια, βρέθηκε και ένα δινουκλεοτίδιο Ζ - Γ.

Προσδιορίστε την αλληλουχία νουκλεοτιδίων στο αρχικό προϊόν;

6. Το διάλυμα δοκιμής παρουσιάζει θετική αντίδραση διουρίας και σχηματίζει ίζημα κατά το βρασμό και την προσθήκη συμπυκνωμένων ανόργανων οξέων, καθώς και σουλφοσαλικυλικού οξέος.

Σχεδιάστε ένα ερευνητικό σχέδιο, σκοπός του οποίου είναι να ανακαλύψετε εάν μια απλή ή σύνθετη πρωτεΐνη βρίσκεται σε λύση. Εάν ανιχνευτεί μια σύνθετη πρωτεΐνη, πώς να διαπιστωθεί (ή να αποκλειστεί) ότι πρόκειται για αιμοσφαιρίνη.

7. Εξηγήστε τη βάση για τη διαίρεση των σύνθετων πρωτεϊνών σε τάξεις.

8. Δώστε μια σύντομη περιγραφή όλων των κατηγοριών σύνθετων πρωτεϊνών.

9. Θυμηθείτε τους δομικούς τύπους προσθετικών ομάδων νουκλεϊκών οξέων.

10. Χαρακτηρίστε τις αζωτούχες βάσεις που αποτελούν τα νουκλεϊκά οξέα και απαριθμήστε τις διαφορές μεταξύ DNA και RNA (κατά εντοπισμό, δομή, λειτουργίες).

11. Ονομάστε το ελάχιστο στοιχείο πληροφοριών στη δομή του DNA και του RNA.

12. Κατανοήστε πώς γίνεται αντιληπτός ο ρόλος του DNA και του RNA ως πηγές πληροφοριών.

13. Να αναφέρετε δύο υποομάδες χρωμοπρωτεϊνών και τις διαφορές μεταξύ τους.

14. Να εδραιώσει την κατανόηση της δομής της αιμοσφαιρίνης (να μελετήσει τα συστατικά του πρωτεϊνικού τμήματος και τα συστατικά της αίμης, καθώς και τον ρόλο τους στην κύρια λειτουργία της αιμοσφαιρίνης).

ΜΑΘΗΜΑ 4 (τελικό)

Κατά την προετοιμασία για το τελευταίο μάθημα, ελέγξτε αν έχετε κατακτήσει την ενότητα "Δομή και λειτουργίες των πρωτεϊνών"χρησιμοποιώντας τις ακόλουθες ερωτήσεις (χρησιμοποιήστε υλικό διάλεξης και σχολικά βιβλία κατά την προετοιμασία):

1. Διατυπώστε την έννοια της «Ζωής», συμπεριλαμβάνοντας στον ορισμό όλα τα στοιχεία που αποτελούν αντικείμενο της βιοχημείας.

2. Ορίστε το αντικείμενο της βιοχημείας και απαριθμήστε τα θέματα με τα οποία ασχολείται αυτή η επιστήμη.

3. Να αναφέρετε τους σημαντικότερους υπερμοριακούς σχηματισμούς των έμβιων όντων και τις ομάδες μορίων που τους αποτελούν

4. Ορίστε την κατηγορία «Πρωτεΐνες»

5. Ορίστε την κατηγορία «Αμινοξέα».

6. Γράψτε τους συντακτικούς τύπους όλων των τριπεπτιδίων που μπορούν να κατασκευαστούν από ιστιδίνη, αλανίνη και βαλίνη.

7. Ποια από τα ακόλουθα πεπτίδια είναι όξινα, βασικά ή ουδέτερα και υποδεικνύουν το καθαρό ηλεκτρικό φορτίο καθενός. pro-ser-ser? ala-pro-leu-thr; met-gly-ala? glu-his-ser? cys-lys-arg, glu-arg-lys; του-γλου.

8. Καταγράψτε τις γνωστές σε εσάς προσεγγίσεις ταξινόμησης πρωτεϊνών

9. Ονομάστε ομάδες πρωτεϊνών που διαφέρουν ως προς τη σύσταση.

10. Ονομάστε ομάδες πρωτεϊνών που διαφέρουν ως προς την τρισδιάστατη δομή.

11. Ονομάστε ομάδες σύνθετων πρωτεϊνών.

12. Συνεχίστε τη φράση "Η απώλεια της φυσικής διαμόρφωσης υπό την επίδραση χημικών, φυσικών και άλλων παραγόντων χωρίς παραβίαση της αλληλουχίας αμινοξέων είναι...."

13. Καταγράψτε τους τύπους χημικών δεσμών που σπάνε κατά τη μετουσίωση.

14. Καταγράψτε με λογική σειρά τα βήματα που απαιτούνται για την απομόνωση πρωτεϊνών από τους ιστούς.

15. Σχεδιάστε τους συντακτικούς τύπους των αζωτούχων βάσεων που αποτελούν τα μονονουκλεοτίδια.

16. Σχεδιάστε τους δομικούς τύπους των AMP, HMP, CMP, TMP και UMP.

17. Περιγράψτε τη μέθοδο σύνδεσης μεταξύ μονονουκλεοτιδίων σε ένα πολυνουκλεοτίδιο.

18. Ονομάστε τις διαφορές μεταξύ DNA και RNA στη σύνθεση, τη δομή, τον εντοπισμό και τη λειτουργία.

19. Τι τύπος πρωτεΐνης είναι η αιμοσφαιρίνη;

20. Να αναφέρετε τα δομικά χαρακτηριστικά της σφαιρίνης.

21. Σχεδιάστε τον συντακτικό τύπο της αίμης, ονομάστε τις συνδέσεις μεταξύ αίμης και σφαιρίνης.

22. Τι προκαλεί την ποικιλομορφία των λειτουργιών των πρωτεϊνών;

23. Να αναφέρετε τις βιολογικές λειτουργίες των πρωτεϊνών.

Θέμα: «Η φύση και οι ιδιότητες των ενζύμων» (μαθήματα 5-9)

Στόχος:μελετούν τη χημική φύση, τις λειτουργίες και τις ιδιότητες των βιολογικών καταλυτών - ενζύμων.

Το νόημα του θέματος. Ο μεταβολισμός, ένα υποχρεωτικό και σημαντικότερο χαρακτηριστικό των ζωντανών οργανισμών, αποτελείται από πολλές διαφορετικές χημικές αντιδράσεις, οι οποίες περιλαμβάνουν ενώσεις που εισέρχονται στο σώμα από το εξωτερικό και ενώσεις ενδογενούς προέλευσης. Κατά τη διαδικασία της μελέτης αυτής της ενότητας του επιστημονικού κλάδου, μαθαίνει κανείς ότι όλες οι χημικές αντιδράσεις στα ζωντανά όντα συμβαίνουν με τη συμμετοχή καταλυτών, ότι οι καταλύτες σε ζωντανά πράγματα (ένζυμα ή ένζυμα) είναι ουσίες πρωτεϊνικής φύσης, ότι οι ιδιότητες των ενζύμων και η συμπεριφορά τους εξαρτάται από τα χαρακτηριστικά του περιβάλλοντος.

Κατά τη μελέτη αυτής της ενότητας, αποκτώνται επίσης πληροφορίες σχετικά με το πώς ρυθμίζεται η δραστηριότητα των ενζύμων σε ολόκληρο τον οργανισμό και δημιουργούνται γενικές ιδέες για τη σύνδεση ορισμένων παθολογικών διεργασιών με αλλαγές στη δραστηριότητα ή την ποσότητα των ενζύμων, πληροφορίες σχετικά με τις αρχές των ποσοτικών χαρακτηριστικών των ενζύμων και της χρήσης τους για διαγνωστικούς και θεραπευτικούς σκοπούς.

2. Η διαδικασία μετατροπής ενός αμινοξέος σε κετοξύ παρουσία του ενζύμου οξειδάση ονομάζεται

1) μεταβίβαση

3) οξειδωτική απαμίνωση

4) υδροξυλίωση

5) μη οξειδωτική απαμίνωση

3. Στη σειρά των αμινοξέων, η αλανίνη είναι

1)
2)
3)
4)
5)

4. Το τριπεπτίδιο γλυκις-σις-φαίνη αντιστοιχεί στον τύπο

5. Ένα αρωματικό αμινοξύ είναι

1) θρεονίνη

3) τρυπτοφάνη

5) τυροσίνη

6. Ο πεπτιδικός δεσμός είναι

7. Τα φυσικά αμινοξέα είναι πολύ διαλυτά στο νερό, γιατί περιέχω

1) δακτύλιος βενζολίου

2) ετεροκυκλικοί δακτύλιοι

3) αμινομάδα και καρβοξυλομάδα

4) θειο ομάδα

5) υδροξυλομάδα

8. Το τριπεπτίδιο ala-tre-val αντιστοιχεί στον τύπο

9. Η δεύτερη αμινομάδα στη ρίζα περιέχει ένα οξύ

1) ασπαρτικό

3) τρυπτοφάνη

5) Μεθειονίνη

10. Ένα ετεροκυκλικό αμινοξύ είναι

1) θρεονίνη

2) φαινυλαλανίνη

3) γλουταμίνη

4) ιστιδίνη

5) κυστεΐνη

11. Η ειδική αντίδραση των α-αμινοξέων είναι

1) σχηματισμός αλάτων

2) αποβολή της αμμωνίας

3) αλληλεπίδραση με το DNFB

4) σχηματισμός λακτάμης

5) σχηματισμός δικετοπιπεραζίνης

12. Το τριπεπτίδιο fEN-lys-glu αντιστοιχεί στον τύπο

13. Ένα διβασικό αμινοξύ είναι

3) Μεθειονίνη

4) τρυπτοφάνη

5) γλουταμίνη

14. Η αντίδραση της αλληλομετατροπής στο σώμα της αμινομάδας και της καρβονυλικής ομάδας των οξέων υπό τη δράση του ενζύμου τρανς-αμινάση είναι η αντίδραση

1) υδροξυλίωση

2) αναγωγική αμίνωση

3) μεταβίβαση

5) οξειδωτική απαμίνωση

15. Στα αμινοξέα, η αμινομάδα προστατεύεται από την αντίδραση του αμινοξέος με

1)	PCL 5
2)
3)	CH3Cl
4)	C2H5OH
5)	HCl

16. Το τριπεπτίδιο ser-cis-phen αντιστοιχεί στον τύπο

17. Σε διαλύματα αμινοξέων, η αντίδραση του μέσου

3) ουδέτερο

3) ελαφρώς αλκαλικό

4) ελαφρώς όξινο

5) εξαρτάται από τον αριθμό των αμινο και καρβοξυλομάδων

18. Ένα αλειφατικό αμινοξύ είναι

1) ιστιδίνη

3) τρυπτοφάνη

5) φαινυλαλανίνη

19. Μεταξύ των ακόλουθων αμινοξέων, η ιστιδίνη είναι

20. γενικός τύπος διπεπτιδίων

21. Η διαδικασία μετατροπής ενός αμινοξέος σε ακόρεστο οξύ, που συμβαίνει παρουσία ενζύμων, ονομάζεται

1) μεταβίβαση

3) υδροξυλίωση

4) οξειδωτική απαμίνωση

5) μη οξειδωτική απαμίνωση

22. Το αμινοξύ τυροσίνη αντιστοιχεί στον τύπο

23. Στη σειρά παρουσιάζονται μόνο αμινοξέα που περιέχουν υδροξύλιο

1) val-cis-lys

2) tyr-tre-ser

3) gis-met-lys

4) ala-val-fal

5) ser-liz-τρία

24. Το τριπεπτίδιο asp-met-lys αντιστοιχεί στον τύπο

25. Η αμινοαλκοόλη σχηματίζεται ως αποτέλεσμα της αποκαρβοξυλίωσης

26. Η δικετοπιπεραζίνη αντιστοιχεί στον τύπο

27. Μόνο αλειφατικά αμινοξέα που δεν περιέχουν επιπλέον λειτουργικές ομάδες στη ρίζα περιέχονται στη σειρά

1) gis-ala-fal

2) val-ley-iley

3) val-tre-asp

4) gly-glu-tyr

5) cis-met-tre

28. Το τριπεπτίδιο his-leu-phen αντιστοιχεί στον τύπο

29. Η καδαβερίνη ή το 1,5-διαμινοπεντάνιο (πτωματικό δηλητήριο) σχηματίζεται ως αποτέλεσμα μιας αντίδρασης αποκαρβοξυλίωσης

1) ισολευκίνη

2) λευκίνη

4) μεθειονίνη

5) ιστιδίνη

30. Όταν η βαλίνη ακυλιώνεται με ακετυλοχλωρίδιο, σχηματίζεται

31. Αμινοξέα μην αντιδράςΜε

32. Το τριπεπτίδιο met-lys-leu αντιστοιχεί στον τύπο

33. In vitro αντίδραση απαμίνωσης είναι η αλληλεπίδραση ενός αμινοξέος με

1) αιθανόλη

2) υδροχλωρικό οξύ

3) νιτρικό οξύ

4) νιτρώδες οξύ

34. Η δικετοπιπεραζίνη σχηματίζεται από την αλληλεπίδραση

1) αμινοξέα με pcl 5

2) δύο αμινοξέα όταν θερμαίνονται

3) αμινοξέα με NaOH

4) αμινοξέα με HCl

5) αμινοξέα όταν θερμαίνονται με Ba(OH) 2

35. Το αμινοξύ λυσίνη αντιστοιχεί στον τύπο

36. Σύνθεση αμινοξέων Δεν περιλαμβάνονται

4) άνθρακας

5) οξυγόνο

37. Το τριπεπτίδιο asn-tre-ser αντιστοιχεί στον τύπο

38. Η πουτρεσκίνη ή το 1,4-διαμινοβουτάνιο (πτωματικό δηλητήριο) σχηματίζεται κατά την αποκαρβοξυλίωση

39. Η αμινοαλκοόλη σχηματίζεται ως αποτέλεσμα της αποκαρβοξυλίωσης

1) ιστιδίνη

2) τυροσίνη

3) θρεονίνη

5) λευκίνη

40. Με πλήρη υδρόλυση πεπτιδίων σε όξινο περιβάλλον, σχηματίζεται ένα μείγμα

1) αμινοξέα

2) εστέρες και αμινοξέα

3) άλατα πρωτοταγών αμινών

4) αμίνες και αμινοξέα

5) δικετοπιπεραζίνες

41. Το τριπεπτίδιο ala-gli-glu αντιστοιχεί στον τύπο

42. Η ενεργοποίηση της καρβοξυλικής ομάδας ενός αμινοξέος με μια προστατευμένη αμινομάδα πραγματοποιείται με αλληλεπίδραση με

43. Ο αριθμός των mole ΚΟΗ που απαιτούνται για την πλήρη εξουδετέρωση του ασπαρτικού οξέος είναι

5) δεν υπάρχει αντίδραση με ΚΟΗ

44. Το τριπεπτίδιο fen-TPE-glu αντιστοιχεί στον τύπο

45. Το υδροφθόριο απελευθερώνεται όταν ένα αμινοξύ αλληλεπιδρά με

46. ​​Το διπολικό ιόν της βαλίνης αντιστοιχεί στον τύπο

47. Η αντίδραση τρανσαμίνωσης συμβαίνει στον οργανισμό με τη συμμετοχή ενός ενζύμου

2) οξειδάσες

3) τρανσαμινάσες

5) ακετυλο συνένζυμο Α

48. Το τριπεπτίδιο met-glu-ala αντιστοιχεί στον τύπο

49. Ένα ετεροκυκλικό αμινοξύ είναι

3) τυροσίνη

4) φαινυλαλανίνη

5) ισολευκίνη

50. Όταν η λευκίνη ακετυλιώνεται με ακετυλοχλωρίδιο, σχηματίζεται

1) cis, glu

2) gli, μεθ

3) glu, άξονας

4) cis, μετ

5) τρία, τρία

52. Το τριπεπτίδιο fen-gis-lei αντιστοιχεί στον τύπο

53. Πουτρεσκίνη (1,4-διαμινοβουτάνιο) ή πτωματικό δηλητήριο, που σχηματίζεται με αποκαρβοξυλίωση

2) θρεονίνη

3) ιστιδίνη

4) ισολευκίνη

5) ορνιθίνη

54. Ένα αμινοξύ με ενεργοποιημένη καρβοξυλομάδα είναι

55. Η δικετοπιπεραζίνη σερίνη αντιπροσωπεύεται από τον τύπο

56. Το τριπεπτίδιο ala-fen-tir αντιστοιχεί στον τύπο

57. Κατά τον προσδιορισμό του αριθμού των αμινο ομάδων στα αμινοξέα χρησιμοποιώντας τη μέθοδο Van Slyke, χρησιμοποιήστε

58. Το διπολικό ιόν λυσίνης αντιπροσωπεύεται από τον τύπο

59. Η αμφοτερική φύση των αμινοξέων εξηγείται από την παρουσία στα μόριά τους

1) καρβοξυλική ομάδα

2) αμινομάδες

3) καρβοξυλο και αμινο ομάδες

4) ομάδες καρβοξυλίου και θειόλης

5) αμινομάδα του δακτυλίου βενζολίου

60. Το τριπεπτίδιο val-met-asp αντιστοιχεί σε